'n Makromolekule is 'n molekule wat 'n hoë molekulêre gewig het. Die struktuur daarvan word aangebied in die vorm van herhaaldelike herhalende skakels. Oorweeg die kenmerke van sulke verbindings, hul betekenis vir die lewe van lewende wesens.
Kenmerke van die komposisie
Biologiese makromolekules word uit honderdduisende klein beginmateriaal gevorm. Lewende organismes word gekenmerk deur drie hooftipes makromolekules: proteïene, polisakkariede, nukleïensure.
Die aanvanklike monomere vir hulle is monosakkariede, nukleotiede, aminosure.’n Makromolekule is byna 90 persent van die selmassa. Afhangende van die volgorde van aminosuurreste, word 'n spesifieke proteïenmolekule gevorm.
Hoë molekulêre gewig is daardie stowwe wat 'n molêre massa groter as 103 Da het.
Geskiedenis van die term
Wanneer het die makromolekule verskyn? Hierdie konsep is in 1922 deur die Nobelpryswenner in Chemie Hermann Staudinger bekendgestel.
Die polimeerbal kan gesien word as 'n verstrengelde draad wat gevorm is deur toevallige afwikkelingregdeur die spoelkamer. Hierdie spoel verander stelselmatig sy konformasie; dit is die ruimtelike konfigurasie van die makromolekule. Dit is soortgelyk aan die trajek van Brownse beweging.
Die vorming van so 'n spoel vind plaas as gevolg van die feit dat die polimeerketting op 'n sekere afstand inligting oor die rigting "verloor". Dit is moontlik om van 'n spoel te praat in die geval wanneer hoëmolekulêre verbindings baie langer in lengte is as die lengte van die strukturele fragment.
Globular configuration
'n Makromolekule is 'n digte konformasie waarin 'n mens die volumefraksie van 'n polimeer met 'n eenheid kan vergelyk. Die globulêre toestand word gerealiseer in daardie gevalle wanneer, onder die wedersydse werking van individuele polimeereenhede tussen hulself en die eksterne omgewing, wedersydse aantrekking plaasvind.
'n Replika van die struktuur van 'n makromolekule is daardie deel van die water wat as 'n element van so 'n struktuur ingebed is. Dit is die naaste hidrasie-omgewing van die makromolekule.
Karakterisering van 'n proteïenmolekule
Proteïenmakromolekules is hidrofiliese stowwe. Wanneer 'n droë proteïen in water opgelos word, swel dit aanvanklik, dan word 'n geleidelike oorgang na oplossing waargeneem. Tydens swelling dring watermolekules in die proteïen binne, wat die struktuur daarvan met polêre groepe bind. Dit maak die digte pakking van die polipeptiedketting los.’n Geswelde proteïenmolekule word as’n rugoplossing beskou. Met die daaropvolgende absorpsie van watermolekules word die skeiding van proteïenmolekules van die totale massa waargeneem, endaar is ook 'n proses van ontbinding.
Maar die swelling van 'n proteïenmolekule veroorsaak nie in alle gevalle ontbinding nie. Byvoorbeeld, kollageen na absorpsie van watermolekules bly in 'n geswelde toestand.
hidraatteorie
Hoë-molekulêre verbindings volgens hierdie teorie adsorbeer nie net nie, maar bind watermolekules elektrostaties met polêre fragmente van newe-radikale van aminosure wat 'n negatiewe lading het, asook basiese aminosure wat 'n positiewe lading dra.
Gedeeltelik gehidreerde water word gebind deur peptiedgroepe wat waterstofbindings met watermolekules vorm.
Byvoorbeeld, polipeptiede wat nie-polêre sygroepe het, swel. Wanneer dit aan peptiedgroepe bind, stoot dit die polipeptiedkettings uitmekaar. Die teenwoordigheid van interkettingbrûe laat nie toe dat proteïenmolekules heeltemal wegbreek nie, gaan in die vorm van 'n oplossing.
Die struktuur van makromolekules word vernietig wanneer dit verhit word, wat lei tot 'n breek en vrystelling van polipeptiedkettings.
Kenmerke van gelatien
Die chemiese samestelling van gelatien is soortgelyk aan kollageen, dit vorm 'n viskose vloeistof met water. Van die kenmerkende eienskappe van gelatien is sy vermoë om te gel.
Hierdie tipe molekules word as hemostatiese en plasma-vervangende middels gebruik. Die vermoë van gelatien om gels te vorm, word gebruik in die vervaardiging van kapsules in die farmaseutiese industrie.
Oplosbaarheid-kenmerkmakromolekules
Hierdie tipe molekules het verskillende oplosbaarheid in water. Dit word bepaal deur die aminosuursamestelling. In die teenwoordigheid van polêre aminosure in die struktuur neem die vermoë om in water op te los aansienlik toe.
Hierdie eienskap word ook beïnvloed deur die eienaardigheid van die organisasie van die makromolekule. Globulêre proteïene het 'n hoër oplosbaarheid as fibrillêre makromolekules. In die loop van talle eksperimente is die afhanklikheid van ontbinding van die eienskappe van die oplosmiddel wat gebruik word vasgestel.
Die primêre struktuur van elke proteïenmolekule is anders, wat die proteïen individuele eienskappe gee. Die teenwoordigheid van kruisbindings tussen polipeptiedkettings verminder oplosbaarheid.
Die primêre struktuur van proteïenmolekules word gevorm as gevolg van peptied (amied) bindings; wanneer dit vernietig word, vind proteïen denaturasie plaas.
Sout uit
Om die oplosbaarheid van proteïenmolekules te verhoog, word oplossings van neutrale soute gebruik. Byvoorbeeld, op 'n soortgelyke manier kan selektiewe presipitasie van proteïene uitgevoer word, hul fraksionering kan uitgevoer word. Die gevolglike aantal molekules hang af van die aanvanklike samestelling van die mengsel.
Die eienaardigheid van proteïene, wat verkry word deur uitsouting, is die behoud van biologiese eienskappe na volledige verwydering van sout.
Die kern van die proses is die verwydering deur anione en katione van die sout van die gehidreerde proteïendop, wat die stabiliteit van die makromolekule verseker. Die maksimum aantal proteïenmolekules word uitgesout wanneer sulfate gebruik word. Hierdie metode word gebruik om proteïenmakromolekules te suiwer en te skei, aangesien dit in wese isverskil in die grootte van die lading, die parameters van die hidrasiedop. Elke proteïen het sy eie uitsoutsone, dit wil sê, daarvoor moet jy sout van 'n gegewe konsentrasie kies.
Aminosure
Tans is ongeveer tweehonderd aminosure bekend wat deel is van proteïenmolekules. Afhangende van die struktuur, word hulle in twee groepe verdeel:
- proteïenogenies, wat deel is van makromolekules;
- nie-proteïenogenies, nie aktief betrokke by die vorming van proteïene nie.
Wetenskaplikes het daarin geslaag om die volgorde van aminosure in baie proteïenmolekules van dierlike en plantaardige oorsprong te ontsyfer. Onder die aminosure wat dikwels in die samestelling van proteïenmolekules voorkom, let ons op serien, glisien, leusien, alanien. Elke natuurlike biopolimeer het sy eie aminosuursamestelling. Protamiene bevat byvoorbeeld ongeveer 85 persent arginien, maar dit bevat nie suur, sikliese aminosure nie. Fibroin is 'n proteïenmolekule van natuurlike sy, wat ongeveer die helfte van die glisien bevat. Kollageen bevat seldsame aminosure soos hidroksiprolien, hidroksilisien, wat afwesig is in ander proteïenmakromolekules.
Aminosuursamestelling word nie net deur die eienskappe van aminosure bepaal nie, maar ook deur die funksies en doel van proteïenmakromolekules. Hulle volgorde word deur die genetiese kode bepaal.
Vlakke van strukturele organisasie van biopolimere
Daar is vier vlakke: primêre, sekondêre, tersiêre en ook kwaternêre. Elke struktuurdaar is kenmerkende kenmerke.
Die primêre struktuur van proteïenmolekules is 'n lineêre polipeptiedketting van aminosuurreste gekoppel deur peptiedbindings.
Dit is hierdie struktuur wat die mees stabiele is, aangesien dit peptiedkovalente bindings tussen die karboksielgroep van een aminosuur en die aminogroep van 'n ander molekule bevat.
Die sekondêre struktuur behels die stapeling van die polipeptiedketting met behulp van waterstofbindings in 'n heliese vorm.
Die tersiêre tipe biopolimeer word verkry deur die ruimtelike pakking van die polipeptied. Hulle verdeel spiraalvormige en gelaagde gevoude vorms van tersiêre strukture.
Globulêre proteïene het 'n elliptiese vorm, terwyl fibrillêre molekules 'n verlengde vorm het.
As 'n makromolekule slegs een polipeptiedketting bevat, het die proteïen slegs 'n tersiêre struktuur. Dit is byvoorbeeld 'n spierweefselproteïen (mioglobien) wat nodig is vir suurstofbinding. Sommige biopolimere word uit verskeie polipeptiedkettings gebou, wat elk 'n tersiêre struktuur het. In hierdie geval het die makromolekule 'n kwaternêre struktuur, wat bestaan uit verskeie bolletjies wat in 'n groot struktuur gekombineer is. Hemoglobien kan beskou word as die enigste kwaternêre proteïen wat ongeveer 8 persent histidien bevat. Dit is hy wat 'n aktiewe intrasellulêre buffer in eritrosiete is, wat dit moontlik maak om 'n stabiele bloed pH-waarde te handhaaf.
nukleïensure
Hulle is makromolekulêre verbindings wat deur fragmente gevorm wordnukleotiede. RNA en DNA word in alle lewende selle aangetref, hulle verrig die funksie om oorerflike inligting te stoor, oor te dra en ook te implementeer. Nukleotiede dien as monomere. Elkeen van hulle bevat 'n oorblyfsel van 'n stikstofbasis, 'n koolhidraat en ook fosforsuur. Studies het getoon dat die beginsel van komplementariteit (komplementariteit) in die DNA van verskillende lewende organismes waargeneem word. Nukleïensure is oplosbaar in water, maar onoplosbaar in organiese oplosmiddels. Hierdie biopolimere word vernietig deur toenemende temperatuur, ultravioletstraling.
In plaas van 'n gevolgtrekking
Benewens verskeie proteïene en nukleïensure, is koolhidrate makromolekules. Polisakkariede in hul samestelling het honderde monomere, wat 'n aangename soet smaak het. Voorbeelde van die hiërargiese struktuur van makromolekules sluit in groot molekules van proteïene en nukleïensure met komplekse subeenhede.
Byvoorbeeld, die ruimtelike struktuur van 'n bolvormige proteïenmolekule is 'n gevolg van die hiërargiese meervlakkige organisasie van aminosure. Daar is 'n noue verband tussen die individuele vlakke, die elemente van 'n hoër vlak is verbind met die onderste lae.
Alle biopolimere verrig 'n belangrike soortgelyke funksie. Hulle is die boumateriaal vir lewende selle, is verantwoordelik vir die berging en oordrag van oorerflike inligting. Elke lewende wese word gekenmerk deur spesifieke proteïene, dus staan biochemici voor 'n moeilike en verantwoordelike taak te staan, om op te los wat hulle lewende organismes van 'n gewisse dood red.
