Die menslike limfatiese stelsel verrig 'n aantal belangrike beskermende funksies wat die ontwikkeling van patogene mikroörganismes of virusse in vloeibare media, selle en weefsels voorkom. B-limfosiete is verantwoordelik vir humorale immuniteit, wat, met verdere rypwording, immunoglobuliene (Ig) sintetiseer. Die struktuur van hierdie stowwe laat jou toe om antigene wat die liggaam binnegekom het, te vind, te merk en te vernietig. Wat is die kenmerke van molekules?
Plasmaselle
Alle limfatiese selle van die menslike liggaam word in twee groot groepe verdeel: T-limfosiete en B-limfosiete. Die eerste is verantwoordelik vir sellulêre immuniteit, wat antigene absorbeer in die proses van fagositose. Die taak van laasgenoemde is om spesifieke teenliggaampies te sintetiseer - humorale immuniteit.
B-limfosiete word in sekondêre limfoïede organe (limfknope, milt) bepaal en vorm dan 'n populasie van plasmaselle, wat ook plasmaselle genoem word. Hulle migreer verder na die rooi beenmurg, slymvliese en weefsels.
Plasmosiete bereik groot groottes (tot 20 mikron), kleur basofiel, d.w.s. in pers met behulp van kleurstowwe. In die middelvan hierdie selle is 'n groot kern met kenmerkende klompe heterochromatien, wat soos die speke van 'n wiel lyk.
Die sitoplasma vlek ligter as die kern. Dit huisves 'n kragtige vervoersentrum, wat bestaan uit die endoplasmiese retikulum en die Golgi-apparaat. AH is redelik sterk ontwikkel en vorm die sogenaamde lig binnehof van die sel.
Al hierdie strukture is gemik op die sintese van teenliggaampies wat verantwoordelik is vir humorale immuniteit. Die struktuur van die immunoglobulienmolekule het sy eie kenmerke, dus is die geleidelike en hoë kwaliteit rypwording van hierdie strukture in die proses van sintese belangrik.
Eintlik is dit hoekom so 'n digte netwerk van EPS en die Golgi-apparaat ontwikkel is. Die genetiese apparaat van plasmaselle, ingesluit in die kern, is ook hoofsaaklik gemik op die sintese van teenliggaamproteïene. Volwasse plasmaselle is 'n voorbeeld van 'n hoë mate van bepaling, daarom verdeel hulle selde.
Die struktuur van immunoglobulien-teenliggaampies
Hierdie hoogs gespesialiseerde molekules is glikoproteïene omdat hulle proteïen- en koolhidraatdele het. Ons stel belang in die skelet van immunoglobuliene.
'n Molekule bestaan uit 4 peptiedkettings: twee swaar (H-kettings) en twee ligte (L-kettings). Hulle verbind met mekaar deur disulfiedbindings, en as gevolg daarvan kan ons die vorm van die molekule waarneem, wat soos 'n slingervel lyk.
Die struktuur van immunoglobuliene is daarop gemik om met antigene te verbind deur spesifieke Fab-fragmente te gebruik. Aan die vrye punte van die "slingervel" word elke so 'n streek gevorm deur twee veranderlike domeine: een van swaar eneen van die ligte ketting. Permanente domeine dien as 'n steier (3 op elke swaar en een op ligte kettings).
Mobiliteit van die veranderlike punte van immunoglobulien word verskaf deur die teenwoordigheid van 'n skarnierarea in die plek waar 'n disulfiedbinding tussen twee H-kettings gevorm word. Dit vereenvoudig die proses van antigeen-teenliggaaminteraksie aansienlik.
Die derde punt van die molekule, wat nie interaksie met vreemde molekules het nie, bly onoorweeg. Dit word die Fc-streek genoem en is verantwoordelik vir die aanhegting van immunoglobulien aan die membrane van plasmaselle en ander selle. Terloops, ligte kettings kan van twee tipes wees: kappa (κ) en lambda (λ). Hulle is onderling verbind deur disulfiedbindings. Daar is ook vyf tipes swaar kettings, waarvolgens verskillende tipes immunoglobuliene geklassifiseer word. Dit is α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu) kettings.
Sommige teenliggaampies is in staat om polimeerstrukture te vorm wat deur bykomende J-peptiede gestabiliseer word. Dit is hoe dimere, trimere, tetramere of pentomere van Ig van 'n sekere tipe gevorm word.
Nog 'n bykomende S-ketting is kenmerkend van sekretoriese immunoglobuliene, waarvan die struktuur en biochemie hulle in staat stel om in die slymvliese van die mond of ingewande te funksioneer. Hierdie ekstra ketting verhoed dat natuurlike ensieme teenliggaampolekules afbreek.
Die struktuur en klasse van immunoglobuliene
Die verskeidenheid teenliggaampies in ons liggaam bepaal vooraf die veranderlikheid van humorale immuniteitsfunksies. Elke Ig-klashet sy eie kenmerkende eienskappe, waardeur dit nie moeilik is om hul rol in die immuunstelsel te raai nie.
Die struktuur en funksies van immunoglobuliene is direk van mekaar afhanklik. Op molekulêre vlak verskil hulle in die aminosuurvolgorde van die swaar ketting, die tipes waarvan ons reeds genoem het. Daarom is daar 5 tipes immunoglobuliene: IgG, IgA, IgE, IgM en IgD.
Kenmerke van immunoglobulien G
IgG vorm nie polimere nie en integreer nie in selmembrane nie. Die teenwoordigheid van 'n gamma-swaar ketting is in die samestelling van die molekules geopenbaar.
'n Onderskeidende kenmerk van hierdie klas is die feit dat slegs hierdie teenliggaampies in staat is om die plasentale versperring binne te dring en die immuunverdediging van die fetus te vorm.
IgG maak 70-80% van alle serum-teenliggaampies uit, so die molekules word maklik deur laboratoriummetodes opgespoor. In die bloed is 12 g/l die gemiddelde inhoud van hierdie klas, en hierdie syfer word gewoonlik teen die ouderdom van 12 bereik.
Die struktuur van immunoglobulien G laat jou toe om die volgende funksies uit te voer:
- Ontgifting.
- Opsonisering van antigene.
- Begin komplement-gemedieerde sitolise.
- Aanbieding van antigeen aan moordenaarselle.
- Verseker die immuniteit van die pasgebore baba.
Immunoglobulien A: kenmerke en funksies
Hierdie klas teenliggaampies kom in twee vorme voor: serum en sekretoriese.
In die bloedserum maak IgA 10-15% van alle teenliggaampies uit, en die gemiddelde hoeveelheid daarvanis 2,5 g/l teen 10 jaar oud.
Ons stel meer belang in die sekretoriese vorm van immunoglobulien A, aangesien ongeveer 60% van die molekules van hierdie klas teenliggaampies in die slymvliese van die liggaam gekonsentreer is.
Die struktuur van immunoglobulien A word ook onderskei deur sy veranderlikheid as gevolg van die teenwoordigheid van 'n J-peptied, wat kan deelneem aan die vorming van dimere, trimere of tetramere. As gevolg hiervan is een so 'n teenliggaamkompleks in staat om 'n groot aantal antigene te bind.
Tydens die vorming van IgA word 'n ander komponent aan die molekule geheg - die S-proteïen. Sy hooftaak is om die hele kompleks te beskerm teen die vernietigende werking van ensieme en ander selle van die menslike limfatiese stelsel.
Immunoglobulien A word in die slymvliese van die spysverteringskanaal, genitourinêre stelsel en respiratoriese kanaal aangetref. IgA-molekules omhul antigeniese deeltjies en verhoed daardeur hul adhesie aan die wande van hol organe.
Die funksies van hierdie klas teenliggaampies is soos volg:
- Neutralisering van antigene.
- Die eerste versperring van alle humorale immuniteitsmolekules.
- Opsoniseer en etiketteer antigene.
Immunoglobulien M
Verteenwoordigers van die IgM-klas word deur groot molekulêre groottes onderskei, aangesien hul komplekse pentamere is. Die hele struktuur word deur 'n J-proteïen ondersteun, en die ruggraat van die molekule is die swaar kettings van die nu-tipe.
Die pentameriese struktuur is kenmerkend van die sekretoriese vorm van hierdie immunoglobulien, maar daar is ook monomere. Laasgenoemde is aan membrane gehegB-limfosiete, wat selle help om patogene elemente in liggaamsvloeistowwe op te spoor.
Slegs 5-10% is IgM in bloedserum, en die inhoud daarvan oorskry gemiddeld nie 1 g/l nie. Teenliggaampies van hierdie klas is die oudste in evolusionêre terme, en hulle word slegs deur B-limfosiete en hul voorlopers gesintetiseer (plasmosiete is nie daartoe in staat nie).
Die aantal teenliggaampies M neem toe by pasgeborenes, omdat. dit is 'n faktor in die intense afskeiding van IgG. Sulke stimulasie het 'n positiewe uitwerking op die ontwikkeling van die baba se immuniteit.
Die struktuur van immunoglobulien M laat dit nie toe om die plasentale hindernisse oor te steek nie, so die opsporing van hierdie teenliggaampies in fetale vloeistowwe word 'n sein van 'n skending van metaboliese meganismes, 'n infeksie of 'n defek in die plasenta.
IgM-funksies:
- Neutralisering.
- Opsonisering.
- Aktivering van komplement-afhanklike sitolise.
- Vorming van immuniteit van die pasgebore baba.
Kenmerke van immunoglobulien D
Hierdie tipe teenliggaampies is min bestudeer, so hul rol in die liggaam word nie ten volle verstaan nie. IgD kom slegs in die vorm van monomere voor; in bloedserum maak hierdie molekules nie meer as 0,2% van alle teenliggaampies uit nie (0,03 g/l).
Die hooffunksie van immunoglobulien D is ontvangs binne die membraan van B-limfosiete, maar slegs 15% van die hele populasie van hierdie selle het IgD. Teenliggaampies word geheg deur die Fc-terminus van die molekule te gebruik, en swaar kettings behoort aan die deltaklas.
Struktuur en funksiesimmunoglobulien E
Hierdie klas maak 'n klein fraksie van alle serum-teenliggaampies uit (0,00025%). IgE, ook bekend as reagin, is hoogs sitofiel: die monomere van hierdie immunoglobuliene is aan die membrane van mastselle en basofiele geheg. Gevolglik beïnvloed IgE die produksie van histamien, wat lei tot die ontwikkeling van inflammatoriese reaksies.
Epsilon-tipe swaar kettings is teenwoordig in die struktuur van immunoglobulien E.
Vanweë die klein hoeveelheid is hierdie teenliggaampies baie moeilik om deur laboratoriummetodes in bloedserum op te spoor. Verhoogde IgE is 'n belangrike diagnostiese teken van allergiese reaksies.
Gevolgtrekkings
Die struktuur van immunoglobuliene beïnvloed hul funksies in die liggaam direk. Humorale immuniteit speel 'n groot rol in die handhawing van homeostase, so alle teenliggaampies moet duidelik en glad werk.
Die inhoud van alle Ig-klasse word streng vir mense gedefinieer. Enige veranderinge wat in die laboratorium aangeteken is, kan die rede wees vir die ontwikkeling van patologiese prosesse. Dit is wat dokters in hul praktyk gebruik.
