Transaminering van aminosure is die proses van intermolekulêre oordrag van die beginstof van die aminogroep na die ketosuur sonder die vorming van ammoniak. Kom ons kyk in meer besonderhede na die kenmerke van hierdie reaksie, sowel as die biologiese betekenis daarvan.
Ontdekkinggeskiedenis
Die aminosuurtransamineringsreaksie is in 1927 deur Sowjet-chemici Kritzman en Brainstein ontdek. Wetenskaplikes het gewerk aan die proses van deaminering van glutamiensuur in spierweefsel en gevind dat alanien en α-ketoglutaarsuur gevorm word namate pirodruiven- en glutamiensuur by die homogenaat van spierweefsel gevoeg word. Die uniekheid van die ontdekking was dat die proses nie met die vorming van ammoniak gepaard gegaan het nie. Tydens die eksperimente het hulle daarin geslaag om uit te vind dat die transaminering van aminosure 'n omkeerbare proses is.
Toe die reaksies voortgegaan het, is spesifieke ensieme as katalisators gebruik, wat aminoferases (transmaminases) genoem is.
Proseskenmerke
Aminosure betrokke by transaminering kan monokarboksielverbindings wees. In laboratoriumstudies is gevind dat transaminasieasparagien en glutamien met ketosure kom in diereweefsel voor.
Aktiewe deelname aan die oordrag van die aminogroep neem piridoksalfosfaat, wat 'n koënsiem van transaminases is. In die proses van interaksie word piridoksamienfosfaat daaruit gevorm. Ensieme dien as 'n katalisator vir hierdie proses: oksidase, piridoksaminase.
Reaksiemeganisme
Transaminering van aminosure is deur Sowjet-wetenskaplikes Shemyakin en Braunstein verduidelik. Alle transaminases het die koënsiem piridoksaalfosfaat. Die oordragreaksies wat dit versnel is soortgelyk in meganisme. Die proses verloop in twee fases. Eerstens neem piridoksaalfosfaat 'n funksionele groep uit die aminosuur, wat lei tot die vorming van ketosuur en piridoksamienfosfaat. In die tweede stadium reageer dit met α-keto-suur, piridoksaalfosfaat, die ooreenstemmende keto-suur, word as eindprodukte gevorm. In sulke interaksies is piridoksaalfosfaat die draer van die aminogroep.
Transaminering van aminosure deur hierdie meganisme is bevestig deur spektrale analise metodes. Tans is daar nuwe bewyse vir die teenwoordigheid van so 'n meganisme in lewende wesens.
Waarde in ruilprosesse
Watter rol speel aminosuurtransaminering? Die waarde van hierdie proses is redelik groot. Hierdie reaksies is algemeen in plante en mikroörganismes, in dierlike weefsels as gevolg van hul hoë weerstand teen chemiese, fisiese,biologiese faktore, absolute stereochemiese spesifisiteit met betrekking tot D- en L-aminosure.
Die biologiese betekenis van transaminering van aminosure is deur baie wetenskaplikes ontleed. Dit het die onderwerp geword van 'n gedetailleerde studie in metaboliese aminosuurprosesse. In die loop van die navorsing is 'n hipotese gestel oor die moontlikheid van die proses van transaminering van aminosure met behulp van transdeaminering. Euler het ontdek dat slegs L-glutamiensuur in dierweefsel teen 'n hoë tempo van aminosure gedeamineer word, en die proses word deur glutamaatdehidrogenase gekataliseer.
Die prosesse van deaminering en transaminering van glutamiensuur is omkeerbare reaksies.
Kliniese betekenis
Hoe word aminosuurtransaminering gebruik? Die biologiese betekenis van hierdie proses lê in die moontlikheid om kliniese proewe uit te voer. Byvoorbeeld, die bloedserum van 'n gesonde persoon het van 15 tot 20 eenhede transaminases. In die geval van organiese weefselletsels word selvernietiging waargeneem, wat lei tot die vrystelling van transaminases in die bloed vanaf die letsel.
In die geval van miokardiale infarksie, letterlik na 3 uur, verhoog die vlak van aspartaataminotransferase tot 500 eenhede.
Hoe word aminosuurtransaminering gebruik? Biochemie behels 'n transaminase-toets, volgens die resultate waarvan die pasiënt gediagnoseer word, en effektiewe metodes om die geïdentifiseerde siekte te behandel word gekies.
Spesiale stelle word gebruik vir diagnostiese doeleindes in die kliniek van siekteschemikalieë vir vinnige opsporing van laktaatdehidrogenase, kreatienkinase, transaminase-aktiwiteit.
Hypertransaminasemie word waargeneem in siektes van die niere, lewer, pankreas, asook in die geval van akute koolstoftetrachloriedvergiftiging.
Transaminering en deaminering van aminosure word in moderne diagnostiek gebruik om akute lewerinfeksies op te spoor. Dit is as gevolg van 'n skerp toename in alanienaminotransferase in sommige lewerprobleme.
Transaminasie-deelnemers
Glutamiensuur speel 'n spesiale rol in hierdie proses. 'n Wye verspreiding in plant- en dierweefsels, stereochemiese spesifisiteit vir aminosure, en katalitiese aktiwiteit het transaminases 'n onderwerp van studie in navorsingslaboratoriums gemaak. Alle natuurlike aminosure (behalwe metionien) reageer met α-ketoglutaarsuur tydens transaminering, wat lei tot die vorming van keto- en glutamiensuur. Dit ondergaan deaminering onder die werking van glutamaatdehidrogenase.
Opsies vir oksidatiewe deaminering
Daar is direkte en indirekte tipes van hierdie proses. Direkte deaminering behels die gebruik van 'n enkele ensiem as 'n katalisator; die reaksieproduk is ketosuur en ammoniak. Hierdie proses kan op 'n aërobiese manier voortgaan, met die veronderstelling van die teenwoordigheid van suurstof, of op 'n anaërobiese manier (sonder suurstofmolekules).
Kenmerke van oksidatiewe deaminering
D-oksidases van aminosure dien as katalisators van die aërobiese proses, en oksidases van L-aminosure sal as koënsieme optree. Hierdie stowwe is teenwoordig in die menslike liggaam, maar hulle toon minimale aktiwiteit.
Anaërobiese variant van oksidatiewe deaminering is moontlik vir glutamiensuur, glutamaat dehidrogenase dien as 'n katalisator. Hierdie ensiem is teenwoordig in die mitochondria van alle lewende organismes.
In indirekte oksidatiewe deaminering word twee stadiums onderskei. Eerstens word die aminogroep van die oorspronklike molekule na die ketoverbinding oorgedra, 'n nuwe keto en aminosure word gevorm. Verder kataboliseer die ketoskelet op spesifieke maniere, neem deel aan die trikarboksielsuursiklus en weefselrespirasie, die eindprodukte sal water en koolstofdioksied wees. In geval van hongersnood sal die koolstofskelet van glukogene aminosure gebruik word om glukosemolekules in glukoneogenese te vorm.
Die tweede fase behels die eliminasie van die aminogroep deur deaminering. In die menslike liggaam is 'n soortgelyke proses slegs vir glutamiensuur moontlik. As gevolg van hierdie interaksie word α-ketoglutaarsuur en ammoniak gevorm.
Gevolgtrekking
Bepaling van die aktiwiteit van twee ensieme van transaminering van aspartaataminotransferase en alanienaminotransferase het toepassing in medisyne gevind. Hierdie ensieme kan omkeerbaar met α-ketoglutaarsuur in wisselwerking tree, funksionele aminogroepe van aminosure na dit oordra,vorming van ketoverbindings en glutamiensuur. Ten spyte van die feit dat die aktiwiteit van hierdie ensieme toeneem in siektes van die hartspier en lewer, word die maksimum aktiwiteit in die bloedserum gevind vir AST, en vir ALT in hepatitis.
Aminosure is onontbeerlik in die sintese van proteïenmolekules, sowel as die vorming van baie ander aktiewe biologiese verbindings wat metaboliese prosesse in die liggaam kan reguleer: hormone, neuro-oordragstowwe. Daarbenewens is hulle skenkers van stikstofatome in die sintese van nie-proteïen stikstofbevattende stowwe, insluitend cholien, kreatien.
Ketabolisme van aminosure kan gebruik word as 'n energiebron vir die sintese van adenosientrifosforsuur. Die energiefunksie van aminosure is van besondere waarde in die proses van hongersnood, sowel as in diabetes mellitus. Aminosuurmetabolisme laat jou toe om skakels te vestig tussen talle chemiese transformasies wat in 'n lewende organisme voorkom.
Die menslike liggaam bevat ongeveer 35 gram vrye aminosure, en hul bloedinhoud is 3565 mg/dL. 'n Groot hoeveelheid van hulle kom die liggaam van voedsel binne, daarbenewens is hulle in hul eie weefsels, hulle kan ook uit koolhidrate gevorm word.
In baie selle (behalwe eritrosiete) word dit nie net vir proteïensintese gebruik nie, maar ook vir die vorming van purien, pirimidiennukleotiede, biogene amiene, membraanfosfolipiede.
Gedurende die dag breek ongeveer 400 g proteïenverbindings in die menslike liggaam in aminosure af, en die omgekeerde proses vind in ongeveer dieselfde hoeveelheid plaas.
Stofproteïene is nie in staat om die koste van aminosure vir die sintese van ander organiese verbindings in die geval van katabolisme uit te voer nie.
In die proses van evolusie het die mensdom die vermoë verloor om baie aminosure op sy eie te sintetiseer, daarom, om die liggaam ten volle daarvan te voorsien, is dit nodig om hierdie stikstofbevattende verbindings uit voedsel te verkry. Die chemiese prosesse waaraan aminosure deelneem, is steeds die onderwerp van studie deur chemici en dokters.
