Die tipe amiedbinding wat plaasvind tydens die vorming van peptiedproteïene na die interaksies van twee aminosure, dit is die antwoord op die vraag wat 'n peptiedbinding is.
Uit 'n paar aminosure verskyn 'n dipeptied, dit wil sê 'n ketting van hierdie aminosure, plus 'n watermolekule. Volgens dieselfde stelsel word langer kettings gegenereer uit aminosure in ribosome, dit wil sê polipeptiede en proteïene.
Chain Properties
Verskeie aminosure, wat 'n soort "boumateriaal" vir proteïene is, het 'n radikale R.
Soos met enige amiede, het die peptiedbinding van die C-N-kettingproteïen, deur middel van die interaksie van kanoniese strukture tussen die karbonielkoolstof en die stikstofatoom, gewoonlik die dubbele eienskap. Dit vind gewoonlik uitdrukking in die vermindering van sy lengte tot 1,33 angstrom.
Dit alles lei tot die volgende gevolgtrekkings:
- C, H, O en N - 4 gekoppelde atome, plus 2 a-koolstowwe is op dieselfde vlak geleë. R groepe aminosure ena-koolstofwaterstowwe is reeds buite hierdie sone.
- H en O in die peptiedbinding van aminosure en die a-koolstowwe van die aminosuurpaar is trans-georiënteerd, alhoewel die trans-isomeer meer stabiel is. In L-aminosure is die R-groepe ook transgeoriënteerd, wat in alle peptiede en proteïene in die natuur voorkom.
- Rotasie om die C-N-ketting is moeilik, rotasie by die C-C-skakel is meer waarskynlik.
Om te verstaan wat 'n peptiedbinding is, asook om die peptiede self met proteïene op te spoor en hul hoeveelheid in 'n sekere oplossing te bepaal, gebruik die biureetreaksie.
rangskikkings van atome
Verbinding in proteïenpeptiede is korter as in ander peptiedgroepe, aangesien dit 'n gedeeltelike dubbelbindingeienskap het. As ons in ag neem wat 'n peptiedbinding is, kan ons aflei dat die beweeglikheid daarvan laag is.
Die elektroniese konstruksie van die peptiedbinding stel die soliede planêre struktuur van 'n groep peptiede vas. Die vlakke van sulke groepe is teen 'n hoek met mekaar geleë. Die binding tussen die a-koolstofatoom en die a-karboksiel- en a-aminogroepe kan vrylik langs sy as roteer, terwyl dit beperk is in grootte en die aard van die radikale, en dit maak dit moontlik vir die polipeptiedketting om homself verskeie instellings.
Peptiedbindings in proteïene is as 'n reël in die trans-konfigurasie, dit wil sê, die rangskikking van a-koolstofatome is in verskillende dele van die groep geleë. Die resultaat is die ligging van newe-radikale in aminosure op 'n verder afstand in die ruimte van mekaar.vriend.
Proteïenbreuk
Wanneer jy bestudeer wat 'n peptiedbinding is, word die sterkte daarvan gewoonlik in ag geneem. Sulke kettings breek nie vanself onder normale toestande binne die sel nie. Dit wil sê by 'n geskikte liggaamstemperatuur en 'n neutrale omgewing.
In laboratoriumtoestande word die hidrolise van proteïenpeptiedkettings bestudeer in verseëlde ampulle, waarin daar gekonsentreerde soutsuur is, by 'n temperatuur van meer as honderd en vyf grade Celsius. Volledige proteïenhidrolise na vrye aminosure vind binne ongeveer 24 uur plaas.
Op die vraag wat 'n peptiedbinding binne lewende organismes is, dan vind hulle breek plaas met die deelname van sekere proteolitiese ensieme. Om peptiede en proteïene in 'n oplossing te vind, asook om hul hoeveelheid uit te vind, gebruik hulle die positiewe resultaat van stowwe wat twee of meer peptiedbindings bevat, dit wil sê die biureetreaksie.
Aminosuurvervanging
Binne abnormale hemoglobien S is 2 β-kettings gemuteer, waarin glutamaat, sowel as 'n negatief gelaaide hoogs polêre aminosuur in die sesde posisie, vervang is met 'n radikale-bevattende hidrofobiese valien.
Binne die gemuteerde hemoglobien is 'n streek wat komplementêr is tot 'n ander streek met dieselfde molekules wat die veranderde aminosuur bevat. Uiteindelik het die hemoglobienmolekules "aan mekaar vasgehaak" en lang fibrillêre aggregate gevorm wat die rooibloedsel verander en lei tot die verskyning van 'n gemuteerde halfmaanvormige rooibloedsel.
Binne oksihemoglobien S, as gevolg van 'n verandering in proteïenkonformasie, word 'n komplementêre plek gemasker. Gebrek aan toegang daartoe maak dit onmoontlik vir molekules om in hierdie oksihemoglobien met mekaar te verbind. Daar is toestande wat bevorderlik is vir die vorming van HbS-aggregate. Hulle verhoog ophopings van deoksihemoglobien binne selle. Dit kan insluit:
- hipoksie;
- alpiene toestande;
- fisiese arbeid;
- vliegtuigvlug.
sekelselanemie
Aangesien sekelvormige eritrosiete lae deurlaatbaarheid deur weefselkapillêre het, kan hulle bloedvate blokkeer en sodoende plaaslike hipoksie skep. Dit sal die ophoping van deoksihemoglobien S binne die rooibloedselle verhoog, asook die tempo waarteen S-hemoglobienaggregate verskyn en selfs meer toestande vir rooibloedseldeformasie skep.
Sekelselsiekte is 'n homosigotiese resessiewe siekte wat slegs voorkom wanneer beide ouers 'n paar gemuteerde β-kettinggene oordra. Nadat die baba gebore is, manifesteer die siekte homself nie totdat groot hoeveelhede HbF na HbS verander is nie. Pasiënte toon kliniese simptome wat kenmerkend is van bloedarmoede, dit wil sê: hoofpyne en duiseligheid, hartkloppings, kortasem, swakheid vir infeksies, ensovoorts.
