Proteïene is biologiese polimere met 'n komplekse struktuur. Hulle het 'n hoë molekulêre gewig en bestaan uit aminosure, prostetiese groepe verteenwoordig deur vitamiene, lipied en koolhidrate insluitings. Proteïene wat koolhidrate, vitamiene, metale of lipiede bevat, word kompleks genoem. Eenvoudige proteïene bestaan slegs uit aminosure wat deur peptiedbindings gekoppel is.
Peptides
Ongeag watter struktuur 'n stof het, is die monomere van proteïene aminosure. Hulle vorm die basiese polipeptiedketting, waaruit die fibrillêre of bolvormige struktuur van die proteïen dan gevorm word. Terselfdertyd kan proteïen slegs in lewende weefsel gesintetiseer word - in plant-, bakterie-, swam-, dier- en ander selle.
Die enigste organismes wat nie proteïenmonomere kan kombineer nie, is virusse en protosoë. Al die ander is in staat om strukturele proteïene te vorm. Maar watter stowwe is proteïenmonomere, en hoe word dit gevorm? Lees hieroor en oor proteïenbiosintese, oor polipeptiede en die vorming van 'n komplekse proteïenstruktuur, oor aminosure en hul eienskappe.hieronder.
Die enigste monomeer van 'n proteïenmolekule is enige alfa-aminosuur. 'n Proteïen is 'n polipeptied, 'n ketting van gekoppelde aminosure. Afhangende van die aantal aminosure wat by die vorming daarvan betrokke is, word dipeptiede (2 residue), tripeptiede (3), oligopeptiede (bevat van 2-10 aminosure) en polipeptiede (baie aminosure) geïsoleer.
Proteïenstruktuurhersiening
Proteïenstruktuur kan primêr wees, effens meer kompleks - sekondêr, selfs meer kompleks - tersiêr, en die mees komplekse - kwaternêr.
Die primêre struktuur is 'n eenvoudige ketting waarin proteïenmonomere (aminosure) deur 'n peptiedbinding (CO-NH) verbind is. Die sekondêre struktuur is die alfa-heliks of beta-voue. Tersiêr is 'n selfs meer ingewikkelde driedimensionele proteïenstruktuur, wat uit die sekondêre gevorm is as gevolg van die vorming van kovalente, ioniese en waterstofbindings, asook hidrofobiese interaksies.
Die kwaternêre struktuur is die mees komplekse en is kenmerkend van reseptorproteïene wat op selmembrane geleë is. Dit is 'n supramolekulêre (domein) struktuur wat gevorm word as gevolg van die kombinasie van verskeie molekules met 'n tersiêre struktuur, aangevul met koolhidraat-, lipied- of vitamiengroepe. In hierdie geval, soos in die geval van primêre, sekondêre en tersiêre strukture, is die monomere van proteïene alfa-aminosure. Hulle word ook verbind deur peptiedbindings. Die enigste verskil is die kompleksiteit van die struktuur.
Aminosure
Die enigste monomereproteïenmolekules is alfa-aminosure. Daar is net 20 van hulle, en hulle is amper die basis van die lewe. Danksy die voorkoms van die peptiedbinding het proteïensintese moontlik geword. En die proteïen self het daarna struktuurvormende, reseptor-, ensiematiese, vervoer-, bemiddelaar- en ander funksies begin verrig. Danksy dit funksioneer 'n lewende organisme en is dit in staat om voort te plant.
Die alfa-aminosuur self is 'n organiese karboksielsuur met 'n aminogroep wat aan die alfa-koolstofatoom geheg is. Laasgenoemde is langs die karboksielgroep geleë. In hierdie geval word proteïenmonomere beskou as organiese stowwe waarin die terminale koolstofatoom beide 'n amien- en 'n karboksielgroep dra.
Verbinding van aminosure in peptiede en proteïene
Aminosure word in dimere, trimere en polimere gekoppel deur 'n peptiedbinding. Dit word gevorm deur die splitsing van 'n hidroksiel (-OH)-groep van die karboksielplek van een alfa-aminosuur en waterstof (-H) van die aminogroep van 'n ander alfa-aminosuur. As gevolg van die interaksie word water afgesplit, en 'n C=O-plek met 'n vrye elektron naby die koolstof van die karboksielresidu bly aan die karboksielkant oor. In die aminogroep van 'n ander suur is daar 'n oorblyfsel (NH) met 'n bestaande vrye radikaal by die stikstofatoom. Dit laat twee radikale verbind word om 'n binding (CONH) te vorm. Dit word peptied genoem.
Alfa-aminosuurvariante
Daar is 23 bekende alfa-aminosure. Hulle isgelys as: glisien, valien, alanien, isolesien, leusien, glutamaat, aspartaat, ornitien, treonien, serien, lisien, sistien, sisteïen, fenielalanien, metionien, tirosien, prolien, triptofaan, hidroksiprolien, arginien, histidien, en, en, en. Afhangende van of hulle deur die menslike liggaam gesintetiseer kan word, word hierdie aminosure in nie-noodsaaklik en nie-noodsaaklik verdeel.
Die konsep van nie-essensiële en essensiële aminosure
Replaceables kan deur die menslike liggaam gesintetiseer word, terwyl noodsaaklikhede slegs van kos moet kom. Terselfdertyd is beide essensiële en nie-essensiële sure belangrik vir proteïenbiosintese, want daarsonder kan die sintese nie voltooi word nie. Sonder een aminosuur, selfs al is al die ander teenwoordig, is dit onmoontlik om presies die proteïen te bou wat die sel nodig het om sy funksies te verrig.
Een fout in enige van die stadiums van biosintese - en die proteïen is nie meer geskik nie, want dit sal nie in die gewenste struktuur kan saamvoeg nie as gevolg van 'n skending van elektroniese digthede en interatomiese interaksies. Daarom is dit belangrik vir 'n persoon (en ander organismes) om proteïenvoedsel te verbruik wat essensiële aminosure bevat. Hul afwesigheid in voedsel lei tot 'n aantal proteïenmetabolismeafwykings.
Die proses om 'n peptiedbinding te vorm
Die enigste monomere van proteïene is alfa-aminosure. Hulle kombineer geleidelik in 'n polipeptiedketting, waarvan die struktuur vooraf in die genetiese kode van DNA (of RNA, as bakteriese biosintese oorweeg word) gestoor is. 'n Proteïen is 'n streng volgorde van aminosuurreste. Dit is 'n ketting wat in 'n sekere bestel is'n struktuur wat 'n voorafgeprogrammeerde funksie in 'n sel uitvoer.
Stapvolgorde van proteïenbiosintese
Die proses van proteïenvorming bestaan uit 'n ketting van stappe: replikasie van 'n DNA (of RNA) gedeelte, sintese van inligtingtipe RNA, die vrystelling daarvan in die sitoplasma van die sel vanaf die kern, verbinding met die ribosoom en die geleidelike aanhegting van aminosuurreste wat deur oordrag-RNA verskaf word. 'n Stof wat 'n proteïenmonomeer is, neem deel aan die ensiematiese reaksie van die eliminasie van 'n hidroksielgroep en 'n waterstofproton, en sluit dan aan by die groeiende polipeptiedketting.
So word 'n polipeptiedketting verkry, wat reeds in die sellulêre endoplasmiese retikulum in een of ander voorafbepaalde struktuur georden word en aangevul word met 'n koolhidraat- of lipiedresidu, indien nodig. Dit word die proses genoem om die proteïen "volwasse" te maak, waarna dit deur die vervoersellulêre stelsel na sy bestemming gestuur word.
Funksies van gesintetiseerde proteïene
Proteïenmonomere is die aminosure wat nodig is om hul primêre struktuur te bou. Die sekondêre, tersiêre en kwaternêre struktuur word reeds vanself gevorm, hoewel dit soms ook die deelname van ensieme en ander stowwe vereis. Hulle is egter nie meer noodsaaklik nie, alhoewel hulle noodsaaklik is vir proteïene om hul funksie te verrig.
Aminosuur, wat 'n proteïenmonomeer is, kan aanhegtingsplekke vir koolhidrate, metale of vitamiene hê. Die vorming van 'n tersiêre of kwaternêre struktuur maak dit moontlik om nog meer plekke vir die invoegingsgroepe te vind. Dit laat jou toe om van te skepproteïenderivaat wat die rol speel van 'n ensiem, reseptor, draer van stowwe in of uit 'n sel, immunoglobulien, strukturele komponent van 'n membraan of selorganel, spierproteïen.
Proteïene, wat uit aminosure gevorm word, is die enigste basis van lewe. En vandag word geglo dat lewe net ontstaan het na die verskyning van die aminosuur en as gevolg van die polimerisasie daarvan. Dit is immers die intermolekulêre interaksie van proteïene wat die begin van lewe is, insluitend intelligente lewe. Alle ander biochemiese prosesse, insluitend energie-prosesse, is nodig vir die implementering van proteïenbiosintese, en as gevolg daarvan die verdere voortsetting van lewe.
