Proteïene is organiese stowwe. Hierdie makromolekulêre verbindings word gekenmerk deur 'n sekere samestelling en ontbind in aminosure by hidrolise. Proteïenmolekules kom in 'n wye verskeidenheid vorms voor, waarvan baie uit veelvuldige polipeptiedkettings bestaan. Inligting oor die struktuur van 'n proteïen word in DNA gekodeer, en die proses van proteïensintese word translasie genoem.
Chemiese samestelling van proteïene
Gemiddelde proteïen bevat:
- 52% koolstof;
- 7% waterstof;
- 12% stikstof;
- 21% suurstof;
- 3% swael.
Proteïenmolekules is polimere. Om hul struktuur te verstaan, is dit nodig om te weet wat hul monomere, aminosure, is.
Aminosure
Hulle word gewoonlik in twee kategorieë verdeel: voortdurend voorkom en soms voorkom. Eersgenoemde sluit 18 proteïenmonomere en nog 2 amiede in: asparagiensure en glutamiensuur. Soms is daar net drie sure.
Hierdie sure kan op baie maniere geklassifiseer word: deur die aard van die sykettings of die lading van hul radikale, kan hulle ook gedeel word deur die aantal CN- en COOH-groepe.
Proteïen primêre struktuur
Die volgorde van aminosure in 'n proteïenketting bepaaldie daaropvolgende vlakke van organisasie, eienskappe en funksies. Die hooftipe binding tussen monomere is peptied. Dit word gevorm deur waterstof van een aminosuur af te skei en 'n OH-groep van 'n ander.
Die eerste vlak van organisasie van 'n proteïenmolekule is die volgorde van aminosure daarin, bloot 'n ketting wat die struktuur van proteïenmolekules bepaal. Dit bestaan uit 'n "geraamte" wat 'n gereelde struktuur het. Dit is 'n herhalende volgorde -NH-CH-CO-. Afsonderlike sykettings word deur aminosuurradikale (R) voorgestel, hul eienskappe bepaal die samestelling van die struktuur van proteïene.
Selfs al is die struktuur van proteïenmolekules dieselfde, kan hulle slegs in eienskappe verskil van die feit dat hul monomere 'n ander volgorde in die ketting het. Die rangskikking van aminosure in 'n proteïen word deur gene bepaal en dikteer sekere biologiese funksies aan die proteïen. Die volgorde van monomere in molekules wat vir dieselfde funksie verantwoordelik is, is dikwels naby in verskillende spesies. Sulke molekules - dieselfde of soortgelyk in organisasie en verrig dieselfde funksies in verskillende tipes organismes - is homoloë proteïene. Die struktuur, eienskappe en funksies van toekomstige molekules word reeds op die stadium van sintese van die aminosuurketting neergelê.
'n paar algemene kenmerke
Die struktuur van proteïene is al lank bestudeer, en die ontleding van hul primêre struktuur het ons toegelaat om 'n paar veralgemenings te maak. Die meeste proteïene word gekenmerk deur die teenwoordigheid van al twintig aminosure, waarvan daar veral baie glisien, alanien, asparaginsuur, glutamien en min triptofaan, arginien, metionien,histidien. Die enigste uitsonderings is sekere groepe proteïene, byvoorbeeld histone. Hulle word benodig vir DNS-verpakking en bevat baie histidien.
Tweede veralgemening: in bolvormige proteïene is daar geen algemene patrone in die afwisseling van aminosure nie. Maar selfs polipeptiede wat ver in biologiese aktiwiteit is, het klein identiese fragmente van molekules.
Sekondêre struktuur
Die tweede vlak van organisasie van die polipeptiedketting is sy ruimtelike rangskikking, wat deur waterstofbindings ondersteun word. Ken α-heliks en β-vou toe. 'n Deel van die ketting het nie 'n geordende struktuur nie, sulke sones word amorf genoem.
Die alfa-heliks van alle natuurlike proteïene is regshandig. Syradikale van aminosure in die heliks wys altyd na buite en is aan teenoorgestelde kante van sy as geleë. As hulle nie-polêr is, word hulle aan die een kant van die spiraal gegroepeer, wat lei tot boë wat toestande skep vir die konvergensie van verskillende spiraalseksies.
Beta-voue - hoogs langwerpige spirale - is geneig om langs mekaar in die proteïenmolekule geleë te wees en vorm parallelle en nie-parallelle β-geplooide lae.
Tersiêre proteïenstruktuur
Die derde vlak van organisasie van 'n proteïenmolekule is die vou van spirale, voue en amorfe dele tot 'n kompakte struktuur. Dit is as gevolg van die interaksie van die newe-radikale van die monomere met mekaar. Sulke verbindings word in verskeie tipes verdeel:
- waterstofbindings vorm tussen polêre radikale;
- hidrofobies– tussen nie-polêre R-groepe;
- elektrostatiese aantrekkingskragte (ioniese bindings) – tussen groepe wie se ladings teenoorgesteld is;
- disulfiedbrug tussen sisteïen-radikale.
Die laaste tipe binding (–S=S-) is 'n kovalente interaksie. Disulfiedbrûe versterk proteïene, hul struktuur word duursaam. Maar sulke verbindings is nie nodig nie. Daar kan byvoorbeeld baie min sisteïen in die polipeptiedketting wees, of die radikale daarvan is naby geleë en kan nie 'n "brug" skep nie.
Die vierde vlak van organisasie
Nie alle proteïene vorm 'n kwaternêre struktuur nie. Die struktuur van proteïene op die vierde vlak word bepaal deur die aantal polipeptiedkettings (protomere). Hulle is onderling verbind deur dieselfde bindings as die vorige vlak van organisasie, behalwe vir disulfiedbrûe. 'n Molekule bestaan uit verskeie protomere, wat elkeen sy eie spesiale (of identiese) tersiêre struktuur het.
Alle vlakke van organisasie bepaal die funksies wat die resulterende proteïene sal verrig. Die struktuur van proteïene op die eerste vlak van organisasie bepaal baie akkuraat hul daaropvolgende rol in die sel en die liggaam as geheel.
Proteïenfunksies
Dis moeilik om eers te dink hoe belangrik die rol van proteïene in selaktiwiteit is. Hierbo het ons hul struktuur ondersoek. Die funksies van proteïene hang direk daarvan af.
Deur 'n bou- (strukturele) funksie uit te voer, vorm hulle die basis van die sitoplasma van enige lewende sel. Hierdie polimere is die hoofmateriaal van alle selmembrane wanneeris gekomplekseer met lipiede. Dit sluit ook die verdeling van die sel in kompartemente in, wat elkeen sy eie reaksies het. Die feit is dat elke kompleks van sellulêre prosesse sy eie toestande vereis, veral die pH van die medium speel 'n belangrike rol. Proteïene bou dun afskortings wat die sel in sogenaamde kompartemente verdeel. En die verskynsel self word kompartementalisering genoem.
Die katalitiese funksie is om alle reaksies van die sel te reguleer. Alle ensieme is óf eenvoudige óf komplekse proteïene van oorsprong.
Enige soort beweging van organismes (werk van spiere, beweging van protoplasma in 'n sel, flikkering van silia in protosoë, ens.) word deur proteïene uitgevoer. Die struktuur van proteïene laat hulle toe om te beweeg, vesels en ringe te vorm.
Die vervoerfunksie is dat baie stowwe deur die selmembraan deur spesiale draerproteïene vervoer word.
Die hormonale rol van hierdie polimere is onmiddellik duidelik: 'n aantal hormone is proteïene in struktuur, byvoorbeeld insulien, oksitosien.
Spaarfunksie word bepaal deur die feit dat proteïene in staat is om afsettings te vorm. Byvoorbeeld, eier-valgumien, melkkaseïen, plantsaadproteïene - hulle stoor 'n groot hoeveelheid voedingstowwe.
Alle senings, artikulêre gewrigte, bene van die skelet, hoewe word deur proteïene gevorm, wat ons by hul volgende funksie bring - ondersteunend.
Proteïenmolekules is reseptore wat selektiewe herkenning van sekere stowwe uitvoer. In hierdie rol is glikoproteïene en lektiene veral bekend.
Die belangriksteimmuniteitsfaktore - teenliggaampies en die komplementstelsel volgens oorsprong is proteïene. Byvoorbeeld, die proses van bloedstolling is gebaseer op veranderinge in die fibrinogeenproteïen. Die binnewande van die slukderm en maag is uitgevoer met 'n beskermende laag slymproteïene - lisiene. Gifstowwe is ook proteïene van oorsprong. Die basis van die vel wat die liggaam van diere beskerm, is kollageen. Al hierdie proteïenfunksies is beskermend.
Wel, die laaste funksie is regulatories. Daar is proteïene wat die werk van die genoom beheer. Dit wil sê, hulle reguleer transkripsie en vertaling.
Maak nie saak hoe belangrik die rol van proteïene is nie, die struktuur van proteïene is lankal deur wetenskaplikes ontrafel. En nou ontdek hulle nuwe maniere om hierdie kennis te gebruik.
