Ons artikel sal gewy word aan die studie van die eienskappe van stowwe wat die basis is van die verskynsel van lewe op Aarde. Proteïenmolekules is teenwoordig in nie-sellulêre vorms - virusse, is deel van die sitoplasma en organelle van prokariotiese en kernselle. Saam met nukleïensure vorm hulle die stof van oorerwing - chromatien en vorm die hoofkomponente van die kern - chromosome. Sein, bou, katalitiese, beskermende, energie - dit is 'n lys van biologiese funksies wat proteïene verrig. Die fisies-chemiese eienskappe van proteïene is hul vermoë om op te los, te presipiteer en uit te sout. Boonop is hulle in staat om te denatureer en is hulle, deur hul chemiese aard, amfoteriese verbindings. Kom ons ondersoek hierdie eienskappe van proteïene verder.
Tipe proteïenmonomere
20 soorte α-aminosure is die strukturele eenhede van proteïen. Benewens die koolwaterstofradikaal bevat hulle NH2- aminogroep en COOH-karboksielgroep. Funksionele groepe bepaal die suur- en basiese eienskappe van proteïenmonomere. Daarom, in organiese chemie, word verbindings van hierdie klas amfoteriese stowwe genoem. Waterstofione van die karboksielgroep binne die molekule kan afgeskei en aan aminogroepe gebind word. Die resultaat is 'n interne sout. As verskeie karboksielgroepe in die molekule teenwoordig is, sal die verbinding suur wees, soos glutamiensuur of asparaginsuur. As aminogroepe oorheers, is aminosure basies (histidien, lisien, arginien). Met 'n gelyke aantal funksionele groepe het die peptiedoplossing 'n neutrale reaksie. Daar is vasgestel dat die teenwoordigheid van al drie tipes aminosure die eienskappe van proteïene beïnvloed. Die fisies-chemiese eienskappe van proteïene: oplosbaarheid, pH, makromolekule lading, word bepaal deur die verhouding van suur en basiese aminosure.
Watter faktore beïnvloed die oplosbaarheid van peptiede
Kom ons vind al die nodige kriteria uit waarop die prosesse van hidrasie of oplos van proteïenmakromolekules afhang. Dit is: ruimtelike konfigurasie en molekulêre gewig, bepaal deur die aantal aminosuurreste. Dit neem ook die verhouding van polêre en nie-polêre dele in ag - radikale geleë op die oppervlak van die proteïen in die tersiêre struktuur en die totale lading van die polipeptied-makromolekule. Al die bogenoemde eienskappe beïnvloed die oplosbaarheid van die proteïen direk. Kom ons bekyk hulle van nader.
Globules en hul vermoë om te hidreer
As die eksterne struktuur van die peptied 'n sferiese vorm het, is dit gebruiklik om oor die bolvormige struktuur daarvan te praat. Dit word gestabiliseer deur waterstof- en hidrofobiese bindings, sowel as deur die kragte van elektrostatiese aantrekking van teenoorgesteld gelaaide dele van die makromolekule. Byvoorbeeld, hemoglobien, wat suurstofmolekules deur die bloed dra, in sy kwaternêre vorm bestaan uit vier fragmente van mioglobien, verenig deur heem. Bloedproteïene soos albumiene, α- en ϒ-globuliene reageer maklik met bloedplasmastowwe. Insulien is nog 'n bolvormige peptied wat bloedglukosevlakke in soogdiere en mense reguleer. Die hidrofobiese dele van sulke peptiedkomplekse is in die middel van die kompakte struktuur geleë, terwyl die hidrofiele dele op die oppervlak daarvan geleë is. Dit verskaf aan hulle die behoud van inheemse eienskappe in die vloeibare medium van die liggaam en kombineer dit in 'n groep wateroplosbare proteïene. Die uitsondering is bolvormige proteïene wat die mosaïekstruktuur van die membrane van menslike en dierselle vorm. Hulle word met glikolipiede geassosieer en is onoplosbaar in die intersellulêre vloeistof, wat hul versperringsrol in die sel verseker.
Fibrillêre peptiede
Kollageen en elastien, wat deel van die dermis is en die fermheid en elastisiteit daarvan bepaal, het 'n filamentagtige struktuur. Hulle is in staat om te strek, wat hul ruimtelike konfigurasie verander. Fibroin is 'n natuurlike syproteïen wat deur sywurmlarwes geproduseer word. Dit bevat kort strukturele vesels, bestaande uit aminosure met 'n klein massa en molekulêre lengte. Dit is eerstens serien, alanien en glisien. Synepolipeptiedkettings is in die ruimte in vertikale en horisontale rigtings georiënteer. Die stof behoort aan die strukturele polipeptiede en het 'n gelaagde vorm. Anders as globulêre polipeptiede is die oplosbaarheid van 'n proteïen wat uit fibrille bestaan baie laag, aangesien die hidrofobiese radikale van sy aminosure op die oppervlak van die makromolekule lê en polêre oplosmiddeldeeltjies afstoot.
Keratiene en kenmerke van hul struktuur
Met inagneming van die groep strukturele proteïene van fibrillêre vorm, soos fibroien en kollageen, is dit nodig om stil te staan by nog een groep peptiede wat wydverspreid in die natuur voorkom - keratiene. Hulle dien as die basis vir dele van die menslike en dierlike liggaam soos hare, naels, vere, wol, hoewe en kloue. Wat is keratien in terme van sy biochemiese struktuur? Daar is vasgestel dat daar twee tipes peptiede is. Die eerste het die vorm van 'n spiraalvormige sekondêre struktuur (α-keratien) en is die basis van die hare. Die ander een word voorgestel deur meer rigiede gelaagde fibrille - dit is β-keratien. Dit kan gevind word in die harde dele van die liggaam van diere: hoewe, voëlbekke, skubbe van reptiele, kloue van roofsoogdiere en voëls. Wat is keratien, gebaseer op die feit dat sy aminosure, soos valien, fenielalanien, isoleusien, 'n groot aantal hidrofobiese radikale bevat? Dit is 'n proteïen wat onoplosbaar is in water en ander polêre oplosmiddels wat beskermende en strukturele funksies verrig.
Effekt van die pH van die medium op die lading van die proteïenpolimeer
Vroeër het ons genoem dat die funksionele groepe van proteïenmonomere - aminosure, bepaal hul eienskappe. Ons voeg nou by dat die lading van die polimeer ook daarvan afhang. Ioniese radikale - karboksielgroepe van glutamiensuur en asparaginsure en aminogroepe van arginien en histidien - beïnvloed die algehele lading van die polimeer. Hulle tree ook anders op in suur, neutrale of alkaliese oplossings. Die oplosbaarheid van die proteïen hang ook van hierdie faktore af. Dus, by pH <7, bevat die oplossing 'n oormaat konsentrasie waterstofprotone, wat die afbreek van karboksiel inhibeer, so die totale positiewe lading op die proteïenmolekule neem toe.
Die ophoping van katione in die proteïen neem ook toe in die geval van 'n neutrale oplossingsmedium en met 'n oormaat arginien-, histidien- en lisienmonomere. In 'n alkaliese omgewing neem die negatiewe lading van die polipeptiedmolekule toe, aangesien die oormaat waterstofione bestee word aan die vorming van watermolekules deur hidroksielgroepe te bind.
Faktore wat die oplosbaarheid van proteïene bepaal
Kom ons stel ons 'n situasie voor waarin die aantal positiewe en negatiewe ladings op 'n proteïenheliks dieselfde is. Die pH van die medium word in hierdie geval die iso-elektriese punt genoem. Die totale lading van die peptied-makromolekule self word nul, en die oplosbaarheid daarvan in water of ander polêre oplosmiddel sal minimaal wees. Die bepalings van die teorie van elektrolitiese dissosiasie bepaal dat die oplosbaarheid van 'n stof in 'n polêre oplosmiddel wat uit dipole bestaan hoe hoër sal wees, hoe meer gepolariseer die deeltjies van die opgeloste verbinding is. Hulle verduidelik ook die faktore wat die oplosbaarheid bepaalproteïene: hul iso-elektriese punt en die afhanklikheid van hidrasie of oplos van die peptied op die totale lading van sy makromolekule. Die meeste polimere van hierdie klas bevat 'n oormaat -COO- groepe en het effens suur eienskappe. 'n Uitsondering sal die voorheen genoemde membraanproteïene en peptiede wees wat deel uitmaak van die kernstof van oorerwing - chromatien. Laasgenoemde word histone genoem en het uitgespreek basiese eienskappe as gevolg van die teenwoordigheid van 'n groot aantal aminogroepe in die polimeerketting.
Gedrag van proteïene in 'n elektriese veld
Vir praktiese doeleindes word dit dikwels nodig om byvoorbeeld bloedproteïene in breuke of individuele makromolekules te skei. Om dit te doen, kan jy die vermoë van gelaaide polimeermolekules gebruik om teen 'n sekere spoed na die elektrodes in 'n elektriese veld te beweeg. 'n Oplossing wat peptiede van verskillende massa en lading bevat, word op 'n draer geplaas: papier of 'n spesiale gel. Deur byvoorbeeld elektriese impulse deur 'n gedeelte bloedplasma te stuur, word tot 18 fraksies van individuele proteïene verkry. Onder hulle: alle soorte globuliene, sowel as proteïenalbumien, wat nie net die belangrikste komponent is nie (dit is verantwoordelik vir tot 60% van die massa bloedplasmapeptiede), maar speel ook 'n sentrale rol in die prosesse van osmose en bloedsirkulasie.
Hoe soutkonsentrasie proteïenoplosbaarheid beïnvloed
Die vermoë van peptiede om nie net gels, skuim en emulsies te vorm nie, maar ook oplossings is 'n belangrike eienskap wat hul fisies-chemiese eienskappe weerspieël. Byvoorbeeld, voorheen bestudeeralbumiene wat in die endosperm van graansade, melk en bloedserum voorkom, vorm vinnig waterige oplossings met 'n konsentrasie van neutrale soute, soos natriumchloried, in die reeks van 3 tot 10 persent. Deur die voorbeeld van dieselfde albumiene te gebruik, kan 'n mens die afhanklikheid van proteïenoplosbaarheid van soutkonsentrasie uitvind. Hulle los goed op in 'n onversadigde oplossing van ammoniumsulfaat, en in 'n oorversadigde oplossing presipiteer hulle omkeerbaar en, met 'n verdere afname in die soutkonsentrasie deur 'n porsie water by te voeg, herstel hulle hul hidrasiedop.
Sout uit
Die bogenoemde chemiese reaksies van peptiede met oplossings van soute wat deur sterk sure en alkalieë gevorm word, word uitsouting genoem. Dit is gebaseer op die meganisme van interaksie van gelaaide funksionele groepe van die proteïen met souione - metaalkatione en anione van suurreste. Dit eindig met 'n verlies aan lading op die peptiedmolekule, 'n afname in sy waterdop, en die adhesie van proteïendeeltjies. Gevolglik presipiteer hulle, wat ons later sal bespreek.
Nederslag en denaturering
Asetoon en etielalkohol vernietig die waterdop wat die proteïen in die tersiêre struktuur omring. Dit gaan egter nie gepaard met die neutralisering van die totale lading daarop nie. Hierdie proses word presipitasie genoem, die oplosbaarheid van die proteïen word skerp verminder, maar eindig nie met denaturering nie.
Peptiedmolekules in hul oorspronklike toestand is baie sensitief vir baie omgewingsparameters, bv.temperatuur en konsentrasie van chemiese verbindings: soute, sure of alkalieë. Versterking van die werking van beide hierdie faktore by die iso-elektriese punt lei tot die volledige vernietiging van die stabiliserende intramolekulêre (disulfiedbruggies, peptiedbindings), kovalente en waterstofbindings in die polipeptied. Veral vinnig onder sulke toestande denatureer globulêre peptiede, terwyl hulle hul fisies-chemiese en biologiese eienskappe heeltemal verloor.
