Een van die definisies van lewe is soos volg: "Die lewe is 'n manier van bestaan van proteïenliggame." Op ons planeet, sonder uitsondering, bevat alle organismes organiese stowwe soos proteïene. Hierdie artikel sal eenvoudige en komplekse proteïene beskryf, verskille in molekulêre struktuur identifiseer, en ook hul funksies in die sel oorweeg.
Wat is proteïene
Vanuit die oogpunt van biochemie is dit hoë-molekulêre organiese polimere, waarvan die monomere 20 soorte verskillende aminosure is. Hulle is onderling verbind deur kovalente chemiese bindings, andersins genoem peptiedbindings. Aangesien proteïenmonomere amfoteriese verbindings is, bevat hulle beide 'n aminogroep en 'n karboksiel funksionele groep. 'n CO-NH chemiese binding vind tussen hulle plaas.
As 'n polipeptied uit aminosuurreste bestaan, vorm dit 'n eenvoudige proteïen. Polimeermolekules wat bykomend metaalione, vitamiene, nukleotiede, koolhidrate bevat, is komplekse proteïene. Volgende onsoorweeg die ruimtelike struktuur van polipeptiede.
Vlakke van organisasie van proteïenmolekules
Hulle kom in vier verskillende konfigurasies. Die eerste struktuur is lineêr, dit is die eenvoudigste en het die vorm van 'n polipeptiedketting; tydens die spiralisering daarvan word bykomende waterstofbindings gevorm. Hulle stabiliseer die heliks, wat die sekondêre struktuur genoem word. Die tersiêre vlak van organisasie het eenvoudige en komplekse proteïene, die meeste plant- en dierselle. Die laaste konfigurasie, die kwaternêre, ontstaan uit die interaksie van verskeie molekules van die inheemse struktuur, verenig deur koënsieme, dit is die struktuur van komplekse proteïene wat verskeie funksies in die liggaam verrig.
Diversiteit van eenvoudige proteïene
Hierdie groep polipeptiede is nie baie nie. Hul molekules bestaan slegs uit aminosuurreste. Proteïene sluit byvoorbeeld histone en globuliene in. Die eerstes word in die struktuur van die kern aangebied en word met DNA-molekules gekombineer. Die tweede groep - globuliene - word beskou as die hoofkomponente van bloedplasma. 'n Proteïen soos gammaglobulien verrig die funksies van immuunbeskerming en is 'n teenliggaam. Hierdie verbindings kan komplekse vorm wat komplekse koolhidrate en proteïene insluit. Fibrillêre eenvoudige proteïene soos kollageen en elastien is deel van die bindweefsel, kraakbeen, senings en vel. Hul hooffunksies is konstruksie en ondersteuning.
Proteïentubulien is deel van mikrotubuli, wat komponente is van silia en flagella van sulke eensellige organismes soos siliate, euglena, parasitiese flagellate. Dieselfde proteïen word in meersellige organismes aangetref (spermvlagella, eiersilia, gesilieerde epiteel van die dunderm).
Albumienproteïen verrig 'n bergingsfunksie (byvoorbeeld eierwit). In die endosperm van sade van graanplante - rog, rys, koring - versamel proteïenmolekules. Hulle word sellulêre insluitings genoem. Hierdie stowwe word aan die begin van sy ontwikkeling deur die saadkiem gebruik. Boonop is die hoë proteïeninhoud in koringkorrels 'n baie belangrike aanduiding van meelgeh alte. Brood gebak van meel ryk aan gluten het 'n hoë smaak en is meer gesond. Gluten is vervat in die sogenaamde durumkoringvariëteite. Die bloedplasma van diepseevisse bevat proteïene wat verhoed dat hulle van die koue vrek. Hulle het antivries-eienskappe, wat die dood van die liggaam by lae watertemperature voorkom. Aan die ander kant bevat die selwand van termofiele bakterieë wat in geotermiese bronne leef proteïene wat hul natuurlike konfigurasie (tersiêre of kwaternêre struktuur) kan behou en nie in die temperatuurreeks van +50 tot + 90 °С kan denatureer nie.
Proteids
Dit is komplekse proteïene, wat gekenmerk word deur groot diversiteit as gevolg van die verskillende funksies wat hulle verrig. Soos vroeër genoem, bevat hierdie groep polipeptiede, benewens die proteïendeel, 'n prostetiese groep. Onder die invloed van verskeie faktore, soos hoë temperatuur, soute van swaarmetale, gekonsentreerde alkalieë en sure, kan komplekse proteïene hulruimtelike vorm, wat dit vereenvoudig. Hierdie verskynsel word denaturasie genoem. Die struktuur van komplekse proteïene word gebreek, waterstofbindings word gebreek en molekules verloor hul eienskappe en funksies. As 'n reël is denaturasie onomkeerbaar. Maar vir sommige polipeptiede wat katalitiese, motoriese en seinfunksies verrig, is hernaturering moontlik - herstel van die natuurlike struktuur van die proteïen.
As die werking van die destabiliserende faktor vir 'n lang tyd plaasvind, word die proteïenmolekule heeltemal vernietig. Dit lei tot splitsing van die peptiedbindings van die primêre struktuur. Dit is nie meer moontlik om die proteïen en sy funksies te herstel nie. Hierdie verskynsel word vernietiging genoem. 'n Voorbeeld is die kook van hoendereiers: vloeibare proteïen - albumien, wat in die tersiêre struktuur is, word heeltemal vernietig.
Proteïensintese
Onthou weer dat die samestelling van die polipeptiede van lewende organismes 20 aminosure insluit, waaronder daar noodsaaklike aminosure is. Dit is lisien, metionien, fenielalanien, ens. Hulle betree die bloedstroom vanaf die dunderm na die afbreek van proteïenprodukte daarin. Om nie-essensiële aminosure (alanien, prolien, serien) te sintetiseer, gebruik swamme en diere stikstofbevattende verbindings. Plante, synde outotrofe, vorm onafhanklik al die nodige saamgestelde monomere, wat komplekse proteïene verteenwoordig. Om dit te doen, gebruik hulle nitrate, ammoniak of vrye stikstof in hul assimilasiereaksies. In mikroörganismes voorsien sommige spesies hulself van 'n volledige stel aminosure, terwyl in ander slegs sommige monomere gesintetiseer word. Stadiumsproteïenbiosintese vind plaas in die selle van alle lewende organismes. Transkripsie vind in die kern plaas, en translasie vind in die sitoplasma van die sel plaas.
Die eerste stadium - die sintese van die mRNA-voorloper vind plaas met die deelname van die ensiem RNA-polimerase. Dit breek waterstofbindings tussen DNS-stringe, en op een daarvan, volgens die beginsel van komplementariteit, stel dit 'n pre-mRNA-molekule saam. Dit ondergaan snywerk, dit wil sê dit word volwasse, en verlaat dan die kern in die sitoplasma, wat 'n matriks-ribonukleïensuur vorm.
Vir die implementering van die tweede fase is dit nodig om spesiale organelle te hê - ribosome, sowel as molekules van inligtings- en vervoer-ribonukleïensure. Nog 'n belangrike voorwaarde is die teenwoordigheid van ATP-molekules, aangesien plastiese uitruilreaksies, wat proteïenbiosintese insluit, met energie-absorpsie plaasvind.
Ensieme, hul struktuur en funksies
Dit is 'n groot groep proteïene (ongeveer 2000) wat optree as stowwe wat die tempo van biochemiese reaksies in selle beïnvloed. Hulle kan eenvoudig (trepsien, pepsien) of kompleks wees. Komplekse proteïene bestaan uit 'n koënsiem en 'n apoënsiem. Die spesifisiteit van die proteïen self met betrekking tot die verbindings waarop dit inwerk, bepaal die koënsiem, en die aktiwiteit van die proteïene word slegs waargeneem wanneer die proteïenkomponent met die apoënsiem geassosieer word. Die katalitiese aktiwiteit van 'n ensiem hang nie van die hele molekule af nie, maar slegs van die aktiewe plek. Die struktuur daarvan stem ooreen met die chemiese struktuur van die gekataliseerde stof volgens die beginsel"sleutelslot", dus is die werking van ensieme streng spesifiek. Die funksies van komplekse proteïene is beide deelname aan metaboliese prosesse en hul gebruik as aanvaarders.
Klasse komplekse proteïene
Hulle is ontwikkel deur biochemici gebaseer op 3 kriteria: fisiese en chemiese eienskappe, funksionele kenmerke en spesifieke strukturele kenmerke van proteïene. Die eerste groep sluit polipeptiede in wat verskil in elektrochemiese eienskappe. Hulle word verdeel in basies, neutraal en suur. Met betrekking tot water kan proteïene hidrofiel, amfifilies en hidrofobies wees. Die tweede groep sluit ensieme in, wat vroeër deur ons oorweeg is. Die derde groep sluit polipeptiede in wat verskil in die chemiese samestelling van prostetiese groepe (dit is chromoproteïene, nukleoproteïene, metalloproteïene).
Kom ons kyk na die eienskappe van komplekse proteïene in meer besonderhede. Byvoorbeeld, 'n suur proteïen wat deel is van ribosome bevat 120 aminosure en is universeel. Dit word gevind in proteïensintetiseringsorganelle van beide prokariotiese en eukariotiese selle. Nog 'n verteenwoordiger van hierdie groep, die S-100-proteïen, bestaan uit twee kettings wat deur 'n kalsiumioon gekoppel is. Dit is deel van die neurone en neuroglia - die ondersteunende weefsel van die senuweestelsel. 'n Algemene eienskap van alle suurproteïene is 'n hoë inhoud van dibasiese karboksielsure: glutamine en asparagin. Alkaliese proteïene sluit histone in - proteïene wat deel is van die nukleïensure van DNA en RNA. 'n Kenmerk van hul chemiese samestelling is 'n groot hoeveelheid lisien en arginien. Histone vorm saam met die chromatien van die kern chromosome - die belangrikste strukture van seloorerwing. Hierdie proteïene is betrokke by die prosesse van transkripsie en translasie. Amfifiele proteïene is wyd teenwoordig in selmembrane, wat 'n lipoproteïen-tweelaag vorm. Nadat ons dus die groepe komplekse proteïene bestudeer het wat hierbo beskou is, was ons oortuig daarvan dat hul fisies-chemiese eienskappe bepaal word deur die struktuur van die proteïenkomponent en prostetiese groepe.
Sommige komplekse selmembraanproteïene kan verskeie chemiese verbindings, soos antigene, herken en daarop reageer. Dit is 'n seinfunksie van proteïene, dit is baie belangrik vir die prosesse van selektiewe absorpsie van stowwe wat uit die eksterne omgewing kom en vir die beskerming daarvan.
Glikoproteïene en proteoglikane
Hulle is komplekse proteïene wat van mekaar verskil in die biochemiese samestelling van die prostetiese groepe. As die chemiese bindings tussen die proteïenkomponent en die koolhidraatdeel kovalent-glikosied is, word sulke stowwe glikoproteïene genoem. Hul apoënsiem word verteenwoordig deur molekules van mono- en oligosakkariede, voorbeelde van sulke proteïene is protrombien, fibrinogeen (proteïene betrokke by bloedstolling). Kortiko- en gonadotropiese hormone, interferone, membraanensieme is ook glikoproteïene. In proteoglikaanmolekules is die proteïendeel slegs 5%, die res val op die prostetiese groep (heteropolisakkaried). Beide dele word verbind deur 'n glikosidiese binding van die OH-treonien- en arginiengroepe en die NH₂-glutamien- en lisiengroepe. Proteoglikaanmolekules speel 'n baie belangrike rol in die water-soutmetabolisme van die sel. Hieronderbied 'n tabel van komplekse proteïene aan wat deur ons bestudeer is.
| Glikoproteïene | Proteoglikane |
| Struktuurkomponente van prostetiese groepe | |
| 1. Monosakkariede (glukose, galaktose, mannose) | 1. Hialuronzuur |
| 2. Oligosakkariede (m altose, laktose, sukrose) | 2. Chondroïensuur. |
| 3. Geasetyleerde aminoderivate van monosakkariede | 3. Heparien |
| 4. Deoksisakkariede | |
| 5. Neuramiese en siaalsure | |
Metalloproteïene
Hierdie stowwe bevat ione van een of meer metale in hul molekules. Beskou voorbeelde van komplekse proteïene wat aan bogenoemde groep behoort. Dit is hoofsaaklik ensieme soos sitochroomoksidase. Dit is geleë op die cristae van mitochondria en aktiveer ATP-sintese. Ferrien en transferrien is proteïene wat ysterione bevat. Die eerste deponeer hulle in selle, en die tweede is 'n vervoerproteïen in die bloed. Nog 'n metalloproteïen is alfa-amelase, dit bevat kalsiumione, is deel van speeksel en pankreas sap, wat deelneem aan die afbreek van stysel. Hemoglobien is beide 'n metalloproteïen en 'n chromoproteïen. Dit verrig die funksies van 'n vervoerproteïen, wat suurstof dra. As gevolg hiervan word die saamgestelde oksihemoglobien gevorm. Wanneer koolstofmonoksied, wat andersins koolstofmonoksied genoem word, ingeasem word, vorm sy molekules 'n baie stabiele verbinding met eritrosiethemoglobien. Dit versprei vinnig deur organe en weefsels, wat vergiftiging veroorsaak.selle. As gevolg hiervan, met langdurige inaseming van koolstofmonoksied, vind die dood plaas as gevolg van versmoring. Hemoglobien dra ook gedeeltelik koolstofdioksied oor wat in die prosesse van katabolisme gevorm word. Met die bloedvloei kom koolstofdioksied die longe en niere binne, en van hulle - in die eksterne omgewing. In sommige skaaldiere en weekdiere is hemosianien die suurstofdraende proteïen. In plaas van yster, bevat dit koperione, dus is die bloed van diere nie rooi nie, maar blou.
Chlorofilfunksies
Soos ons vroeër genoem het, kan komplekse proteïene komplekse vorm met pigmente - gekleurde organiese stowwe. Hul kleur hang af van chromoformgroepe wat sekere spektra van sonlig selektief absorbeer. In plantselle is daar groen plastiede - chloroplaste wat die pigment chlorofil bevat. Dit bestaan uit magnesiumatome en die veelhidriese alkoholfitol. Hulle word geassosieer met proteïenmolekules, en die chloroplaste self bevat thylakoïede (plate), of membrane wat in hope verbind is - grana. Hulle bevat fotosintetiese pigmente - chlorofille - en bykomende karotenoïede. Hier is al die ensieme wat in fotosintetiese reaksies gebruik word. Chromoproteïene, wat chlorofil insluit, verrig dus die belangrikste funksies in metabolisme, naamlik in die reaksies van assimilasie en dissimilasie.
Virale proteïene
Hulle word gehou deur verteenwoordigers van nie-sellulêre lewensvorme wat deel is van die Vira Realm. Virusse het nie hul eie proteïensintetiseringsapparaat nie. Nukleïensure, DNA of RNA, kan sintese veroorsaakeie deeltjies deur die sel self wat met die virus besmet is. Eenvoudige virusse bestaan slegs uit proteïenmolekules wat kompak saamgestel is in heliese of veelvlakkige strukture, soos die tabakmosaïekvirus. Komplekse virusse het 'n bykomende membraan wat deel vorm van die plasmamembraan van die gasheersel. Dit kan glikoproteïene (hepatitis B-virus, pokkevirus) insluit. Die hooffunksie van glikoproteïene is die herkenning van spesifieke reseptore op die gasheerselmembraan. Bykomende virale koeverte sluit ook ensiemproteïene in wat DNA-replikasie of RNA-transkripsie verseker. Op grond van die voorafgaande kan die volgende gevolgtrekking gemaak word: die omhulselproteïene van virale deeltjies het 'n spesifieke struktuur wat afhang van die membraanproteïene van die gasheersel.
In hierdie artikel het ons komplekse proteïene gekarakteriseer, hul struktuur en funksies in die selle van verskeie lewende organismes bestudeer.
