Proteïene is een van die belangrike organiese elemente van enige lewende sel van die liggaam. Hulle verrig baie funksies: ondersteunend, sein, ensiematies, vervoer, struktureel, reseptor, ens. Die primêre, sekondêre, tersiêre en kwaternêre strukture van proteïene het belangrike evolusionêre aanpassings geword. Waarvan is hierdie molekules gemaak? Hoekom is die korrekte konformasie van proteïene in die selle van die liggaam so belangrik?
Struktuurkomponente van proteïene
Die monomere van enige polipeptiedketting is aminosure (AA). Hierdie lae molekulêre gewig organiese verbindings is redelik algemeen in die natuur en kan bestaan as onafhanklike molekules wat hul eie funksies verrig. Onder hulle is die vervoer van stowwe, ontvangs, inhibisie of aktivering van ensieme.
Daar is altesaam ongeveer 200 biogene aminosure, maar slegs 20 van hulle kan proteïenmonomere wees. Hulle los maklik in water op, het 'n kristallyne struktuur, en baie smaak soet.
C chemikalieUit die oogpunt van AA is dit molekules wat noodwendig twee funksionele groepe bevat: -COOH en -NH2. Met die hulp van hierdie groepe vorm aminosure kettings wat met 'n peptiedbinding met mekaar verbind.
Elkeen van die 20 proteïenogeniese aminosure het sy eie radikale, afhangende van watter chemiese eienskappe verskil. Volgens die samestelling van sulke radikale word alle AA's in verskeie groepe geklassifiseer.
- Niepolêr: isoleusien, glisien, leusien, valien, prolien, alanien.
- Polêr en ongelaai: treonien, metionien, sisteïen, serien, glutamien, asparagien.
- Aromatiese: tirosien, fenielalanien, triptofaan.
- Polêr en negatief gelaai: glutamaat, aspartaat.
- Polêr en positief gelaai: arginien, histidien, lisien.
Enige vlak van organisasie van die proteïenstruktuur (primêr, sekondêr, tersiêr, kwaternêr) is gebaseer op 'n polipeptiedketting wat uit AA bestaan. Die enigste verskil is hoe hierdie volgorde in die ruimte gevou word en met behulp van watter chemiese bindings hierdie konformasie in stand gehou word.
Proteïen primêre struktuur
Enige proteïen word op ribosome gevorm – nie-membraanselorganelle wat betrokke is by die sintese van die polipeptiedketting. Hier word aminosure met mekaar verbind deur 'n sterk peptiedbinding te gebruik, wat 'n primêre struktuur vorm. Hierdie primêre proteïenstruktuur verskil egter baie van die kwaternêre een, so verdere rypwording van die molekule is nodig.
Proteine hou vanelastien, histone, glutathione, reeds met so 'n eenvoudige struktuur, is in staat om hul funksies in die liggaam uit te voer. Vir die oorgrote meerderheid proteïene is die volgende stap die vorming van 'n meer komplekse sekondêre konformasie.
Sekondêre proteïenstruktuur
Die vorming van peptiedbindings is die eerste stap in die rypwording van die meeste proteïene. Om hul funksies te verrig, moet hul plaaslike bouvorm 'n paar veranderinge ondergaan. Dit word bereik met behulp van waterstofbindings - broos, maar terselfdertyd talle verbindings tussen die basiese en suur sentrums van aminosuurmolekules.
Dit is hoe die sekondêre struktuur van die proteïen gevorm word, wat verskil van die kwaternêre in sy eenvoud van samestelling en plaaslike konformasie. Laasgenoemde beteken dat nie die hele ketting aan transformasie onderwerp word nie. Waterstofbindings kan op verskeie plekke van verskillende afstande van mekaar vorm, en hul vorm hang ook af van die tipe aminosure en die metode van samestelling.
Lysosiem en pepsien is verteenwoordigers van proteïene wat 'n sekondêre struktuur het. Pepsien is betrokke by vertering, en lisosiem verrig 'n beskermende funksie in die liggaam, wat die selwande van bakterieë vernietig.
Kenmerke van die sekondêre struktuur
Plaaslike konformasies van die peptiedketting kan van mekaar verskil. Etlike dosyne is reeds bestudeer, en drie van hulle is die algemeenste. Onder hulle is alfa-heliks, beta-lae en beta-draai.
Alfa-spiraal –een van die mees algemene konformasies van die sekondêre struktuur van die meeste proteïene. Dit is 'n stewige staafraam met 'n slag van 0,54 nm. Aminosuurradikale wys na buite
Regshandige spirale is die algemeenste, en linkshandige eweknieë kan soms gevind word. Die vormfunksie word uitgevoer deur waterstofbindings, wat die krulle stabiliseer. Die ketting wat die alfa-heliks vorm, bevat baie min prolien en polêr gelaaide aminosure.
- Die beta-beurt is geïsoleer in 'n aparte bouvorm, hoewel dit deel van die beta-laag genoem kan word. Die bottom line is die buiging van die peptiedketting, wat deur waterstofbindings ondersteun word. Gewoonlik bestaan die plek van die buiging self uit 4-5 aminosure, waaronder die teenwoordigheid van prolien verpligtend is. Hierdie AK is die enigste een met 'n rigiede en kort skelet, wat dit toelaat om 'n selfdraai te vorm.
- Die beta-laag is 'n ketting van aminosure wat verskeie buigings vorm en dit met waterstofbindings stabiliseer. Hierdie bouvorm is baie soortgelyk aan 'n vel papier wat in 'n trekklavier gevou is. Dikwels het aggressiewe proteïene hierdie vorm, maar daar is baie uitsonderings.
Onderskei tussen parallelle en antiparallelle beta-laag. In die eerste geval val die C- en N- by die draaie en aan die punte van die ketting saam, en in die tweede geval nie.
Tersiêre struktuur
Verdere proteïenverpakking lei tot die vorming van 'n tersiêre struktuur. Hierdie konformasie word gestabiliseer met behulp van waterstof, disulfied, hidrofobiese en ioniese bindings. Hul groot aantal maak dit moontlik om die sekondêre struktuur in 'n meer komplekse een te draai.vorm en stabiliseer dit.
Skei bolvormige en fibrillêre proteïene. Die molekule van bolvormige peptiede is 'n sferiese struktuur. Voorbeelde: albumien, globulien, histone in tersiêre struktuur.
Fibrillêre proteïene vorm sterk stringe waarvan die lengte hul breedte oorskry. Sulke proteïene verrig meestal strukturele en vormingsfunksies. Voorbeelde is fibroien, keratien, kollageen, elastien.
Die struktuur van proteïene in die kwaternêre struktuur van die molekule
As verskeie bolletjies in een kompleks kombineer, word die sogenaamde kwaternêre struktuur gevorm. Hierdie konformasie is nie tipies vir alle peptiede nie, en dit word gevorm wanneer dit nodig is om belangrike en spesifieke funksies uit te voer.
Elke globule in 'n komplekse proteïen is 'n aparte domein of protomer. Gesamentlik word die struktuur van proteïene van die kwaternêre struktuur van 'n molekule 'n oligomeer genoem.
Gewoonlik het so 'n proteïen verskeie stabiele konformasies wat mekaar voortdurend verander, hetsy na gelang van die impak van enige eksterne faktore, of wanneer dit nodig is om verskillende funksies te verrig.
'n Belangrike verskil tussen die tersiêre en kwaternêre struktuur van 'n proteïen is intermolekulêre bindings, wat verantwoordelik is om verskeie globules te verbind. In die middel van die hele molekule is daar dikwels 'n metaalioon, wat die vorming van intermolekulêre bindings direk beïnvloed.
Bykomende proteïenstrukture
Nie altyd is 'n ketting aminosure genoeg om die funksies van 'n proteïen te verrig nie. BYIn die meeste gevalle word ander stowwe van 'n organiese en anorganiese aard aan sulke molekules geheg. Aangesien hierdie kenmerk kenmerkend is van die oorweldigende aantal ensieme, word die samestelling van komplekse proteïene gewoonlik in drie dele verdeel:
- Apoënsiem is die proteïendeel van die molekule, wat 'n aminosuurvolgorde is.
- Koënsiem is nie 'n proteïen nie, maar 'n organiese deel. Dit kan verskeie tipes lipiede, koolhidrate of selfs nukleïensure insluit. Dit sluit verteenwoordigers van biologies aktiewe verbindings in, waaronder vitamiene is.
- Cofactor - 'n anorganiese deel, verteenwoordig in die oorgrote meerderheid van gevalle deur metaalione.
Die struktuur van proteïene in die kwaternêre struktuur van 'n molekule vereis die deelname van verskeie molekules van verskillende oorsprong, so baie ensieme het drie komponente gelyktydig. 'n Voorbeeld is fosfokinase, 'n ensiem wat die oordrag van 'n fosfaatgroep vanaf 'n ATP-molekule verseker.
Waar is die kwaternêre struktuur van 'n proteïenmolekule gevorm?
Die polipeptiedketting begin op die ribosome van die sel gesintetiseer word, maar verdere rypwording van die proteïen vind in ander organelle plaas. Die nuutgevormde molekule moet die vervoerstelsel binnegaan, wat bestaan uit die kernmembraan, ER, Golgi-apparaat en lisosome.
Die komplikasie van die ruimtelike struktuur van die proteïen vind plaas in die endoplasmiese retikulum, waar nie net verskeie tipes bindings gevorm word nie (waterstof, disulfied, hidrofobies, intermolekulêr, ionies), maar ook koënsiem en kofaktor word bygevoeg. Dit vorm 'n kwaternêreproteïenstruktuur.
Wanneer die molekule heeltemal gereed is vir werk, gaan dit óf die sitoplasma van die sel óf die Golgi-apparaat binne. In laasgenoemde geval word hierdie peptiede in lisosome verpak en na ander kompartemente van die sel vervoer.
Voorbeelde van oligomere proteïene
Kwaternêre struktuur is die struktuur van proteïene, wat ontwerp is om by te dra tot die verrigting van lewensbelangrike funksies in 'n lewende organisme. Die komplekse konformasie van organiese molekules laat dit eerstens toe om die werk van baie metaboliese prosesse (ensieme) te beïnvloed.
Biologies belangrike proteïene is hemoglobien, chlorofil en hemosianien. Die porfirienring is die basis van hierdie molekules, in die middel waarvan 'n metaalioon is.
hemoglobien
Die kwaternêre struktuur van die hemoglobienproteïenmolekule bestaan uit 4 bolletjies wat deur intermolekulêre bindings verbind word. In die middel is 'n porfien met 'n ysterioon. Die proteïen word in die sitoplasma van eritrosiete vervoer, waar hulle ongeveer 80% van die totale volume van die sitoplasma beslaan.
Die basis van die molekule is heem, wat 'n meer anorganiese aard het en rooi gekleur is. Dit is ook die primêre afbreekproduk van hemoglobien in die lewer.
Ons weet almal dat hemoglobien 'n belangrike vervoerfunksie verrig – die oordrag van suurstof en koolstofdioksied deur die menslike liggaam. Die komplekse konformasie van die proteïenmolekule vorm spesiale aktiewe sentrums, wat in staat is om die ooreenstemmende gasse aan hemoglobien te bind.
Wanneer 'n proteïen-gas-kompleks gevorm word, word sogenaamde oksihemoglobien en karbohemoglobien gevorm. Daar is egter nog een'n verskeidenheid van sulke assosiasies, wat redelik stabiel is: karboksiehemoglobien. Dit is 'n kompleks van proteïen en koolstofmonoksied, waarvan die stabiliteit die aanvalle van verstikking met oormatige toksisiteit verklaar.
Chlorofil
Nog 'n verteenwoordiger van proteïene met 'n kwaternêre struktuur, waarvan die domeinbindings reeds deur 'n magnesiumioon ondersteun word. Die hooffunksie van die hele molekule is deelname aan die prosesse van fotosintese in plante.
Daar is verskillende tipes chlorofille, wat van mekaar verskil in die radikale van die porfirienring. Elkeen van hierdie variëteite is gemerk met 'n aparte letter van die Latynse alfabet. Landplante word byvoorbeeld gekenmerk deur die teenwoordigheid van chlorofil a of chlorofil b, terwyl alge ook ander tipes van hierdie proteïen bevat.
Hemocyanin
Hierdie molekule is 'n analoog van hemoglobien in baie laer diere (geleedpotiges, weekdiere, ens.). Die belangrikste verskil in die struktuur van 'n proteïen met 'n kwaternêre molekulêre struktuur is die teenwoordigheid van 'n sinkioon in plaas van 'n ysterioon. Hemosianien het 'n blouerige kleur.
Soms wonder mense wat sou gebeur as ons menslike hemoglobien met hemosianien vervang. In hierdie geval word die gewone inhoud van stowwe in die bloed, en veral aminosure, versteur. Hemosianien is ook onstabiel om 'n kompleks met koolstofdioksied te vorm, so "blou bloed" sal 'n neiging hê om bloedklonte te vorm.
