Die meeste van die ensieme vir die implementering van katalitiese aktiwiteit benodig hulpelemente - kofaktore. Hierdie stowwe is nie-proteïen van aard en is nie altyd 'n strukturele deel van die ensiemmolekule nie. Die funksionele kompleks van 'n proteïen en 'n kofaktor word 'n holoënsiem genoem, en slegs die proteïendeel word 'n apoënsiem genoem. 'n Kofaktor wat permanent deel van 'n ensiem is en deur kovalente bindings daaraan gekoppel is, word 'n prostetiese groep genoem.
In 'n breër sin is 'n kofaktor 'n bykomende groep in enige komplekse proteïen wat dit in 'n funksionele toestand hou. In ensiemproteïene kan kofaktore direk by die katalise reaksie betrokke wees.
Eienskappe en tipes kofaktore
Kofaktore is lae molekulêre gewigstowwe wat chemies in 2 groot groepe verdeel word:
- ione van tweewaardige metale (sink, magnesium,kalium, koper, mangaan, yster, ens.);
- koënsieme - organiese nie-proteïenverbindings.
Op hul beurt word koënsieme in vitamiene verdeel met hul afgeleides en verbindings van nie-vitamienaard. Laasgenoemde sluit in:
- UDP-glukose;
- nukleotiede;
- metalloporfiriene;
- FAD, OOR+, NADP+;
- glutathione;
- ubiquinone;
- S-adenosielmetionien.
Kofaktore kan sterk kovalente en swak bindings met ensieme vorm. Sommige groepe werk so sterk met die polipeptieddeel dat dit moeilik is om hulle selfs chemies te skei.
Moeilikhede om die konsepte van "kofaktor" en "koënsiem" te definieer
In 'n eng sin is kofaktore metaalione, en koënsieme is groepe van organiese aard. As ons hierdie elemente beskou vanuit die oogpunt van hul funksionele betekenis, dan neem die kofaktor nie deel aan die katalise reaksie nie, en is dus nie 'n koënsiem nie. In 'n algemene interpretasie is 'n koënsiem 'n spesiale geval van 'n kofaktor.
So 'n aantal interpretasies is te wyte aan die feit dat in moderne biochemie hierdie terme dubbelsinnige konsepte is wat nie 'n universele definisie het nie.
Die biologiese rol van kofaktore
Ensiemkofaktore kan 'n verskeidenheid funksies verrig, insluitend:
- deelname aan die vorming en stabilisering van tersiêre en kwaternêre konformasies;
- stabilisering van die substraat of katalitiese sentrum, om te versekerkomplementariteit tussen hulle;
- deelname aan katalise as 'n bykomende substraat;
- regulering van ensiematiese aktiwiteit;
- deelname aan redoksreaksies.
Ongeag die meganisme van werking en die chemiese aard van die kofaktor, in die afwesigheid daarvan, kan die ensiem nie katalitiese aktiwiteit uitvoer nie. Daar is egter 'n klein groepie ensieme wie se funksionering nie met kofaktore verband hou nie.
