Kwaternêre struktuurproteïen: strukturele en funksionele kenmerke

INHOUDSOPGAWE:

Kwaternêre struktuurproteïen: strukturele en funksionele kenmerke
Kwaternêre struktuurproteïen: strukturele en funksionele kenmerke
Anonim

'n Beroemde filosoof het eenkeer gesê: "Die lewe is 'n vorm van bestaan van proteïenliggame." En hy was heeltemal reg, want dit is hierdie organiese stof wat die basis van die meeste organismes is. Kwaternêre struktuurproteïen het die mees komplekse struktuur en unieke eienskappe. Ons artikel sal aan hom gewy word. Ons sal ook die struktuur van proteïenmolekules oorweeg.

Wat is organiese materiaal

'n Groot groep organiese stowwe word verenig deur een gemeenskaplike eienskap. Hulle bestaan uit verskeie chemiese elemente. Hulle word organies genoem. Dit is waterstof, suurstof, koolstof en stikstof. Hulle vorm organiese stowwe.

Nog 'n algemene kenmerk is dat hulle almal biopolimere is. Dit is groot makromolekules. Hulle bestaan uit 'n groot aantal herhalende eenhede wat monomere genoem word. Vir koolhidrate is dit monosakkariede, vir lipiede, gliserol en vetsure. Maar DNA en RNA bestaan uit nukleotiede.

kwaternêre proteïen
kwaternêre proteïen

Chemiesstruktuur van proteïene

Proteïenmonomere is aminosure, wat elkeen sy eie chemiese struktuur het. Hierdie monomeer is gebaseer op 'n koolstofatoom, dit vorm vier bindings. Die eerste van hulle - met 'n waterstofatoom. En die tweede en derde, onderskeidelik, word gevorm met 'n amino- en karboksgroep. Hulle bepaal nie net die struktuur van biopolimeermolekules nie, maar ook hul eienskappe. Die laaste groep in 'n aminosuurmolekule word 'n radikaal genoem. Dit is presies die groep atome waarin alle monomere van mekaar verskil, wat 'n groot verskeidenheid proteïene en lewende wesens veroorsaak.

struktuur van proteïenmolekules
struktuur van proteïenmolekules

Struktuur van 'n proteïenmolekule

Een van die kenmerke van hierdie organiese stowwe is dat hulle op verskillende vlakke van organisasie kan bestaan. Dit is die primêre, sekondêre, tersiêre, kwaternêre struktuur van die proteïen. Elkeen van hulle het sekere eienskappe en eienskappe.

Primêre struktuur

Hierdie proteïenstruktuur is die eenvoudigste in struktuur. Dit is 'n ketting van aminosure wat deur peptiedbindings gekoppel is. Hulle word gevorm tussen die amino- en karboksiegroepe van naburige molekules.

chemiese struktuur van proteïene
chemiese struktuur van proteïene

Sekondêre struktuur

Wanneer 'n ketting aminosure in 'n heliks oprol, word die sekondêre struktuur van 'n proteïen gevorm. Die binding in so 'n molekule word waterstof genoem, en sy atome vorm dieselfde elemente in die funksionele groepe van aminosure. In vergelyking met peptiede het hulle baie minder sterkte, maar is in staat om hierdie struktuur te hou.

sekondêre tersiêre kwaternêre proteïenstruktuur
sekondêre tersiêre kwaternêre proteïenstruktuur

Tersiêre struktuur

Maar die volgende struktuur is 'n bal waarin 'n spiraal van aminosure gedraai word. Dit word ook 'n bol genoem. Dit bestaan as gevolg van die bindings wat ontstaan tussen die residue van slegs 'n sekere aminosuur - sisteïen. Hulle word disulfiede genoem. Hierdie struktuur word ook ondersteun deur hidrofobiese en elektrostatiese bindings. Eersgenoemde is die gevolg van aantrekkingskrag tussen aminosure in die akwatiese omgewing. Onder sulke toestande "kleef hul hidrofobiese oorblyfsels feitlik aanmekaar" en vorm 'n bolletjie. Boonop het aminosuurradikale teenoorgestelde ladings wat mekaar aantrek. Dit lei tot bykomende elektrostatiese bindings.

Proteïen van kwaternêre struktuur

Die kwaternêre struktuur van 'n proteïen is die mees komplekse. Dit is die resultaat van die samesmelting van verskeie globules. Hulle kan verskil in beide in chemiese samestelling en in ruimtelike organisasie. As 'n proteïen met 'n kwaternêre struktuur slegs uit aminosuurreste gevorm word, is dit eenvoudig. Sulke biopolimere word ook proteïene genoem. Maar as nie-proteïenkomponente aan hierdie molekules geheg is, verskyn proteïene. Meestal is dit 'n kombinasie van aminosure met koolhidrate, nukleïen- en fosforsuurreste, lipiede, individuele yster- en koperatome. In die natuur is komplekse van proteïene met natuurlike kleurstowwe - pigmente ook bekend. Hierdie struktuur van proteïenmolekules is meer kompleks.

Die ruimtelike vorm van die kwaternêre struktuur van 'n proteïen issy eienskappe te definieer. Wetenskaplikes het gevind dat filamentagtige of fibrillêre biopolimere nie in water oplos nie. Hulle verrig noodsaaklike funksies vir lewende organismes. Die spierproteïene actin en miosien verskaf dus beweging, en keratien is die basis van menslike en dierlike hare. Sferiese of bolvormige proteïene van die kwaternêre struktuur is hoogs oplosbaar in water. Hulle rol in die natuur is anders. Sulke stowwe is in staat om gasse soos bloedhemoglobien te vervoer, voedsel soos pepsien af te breek, of 'n beskermende funksie soos teenliggaampies te verrig.

Proteïeneienskappe

'n Kwaternêre proteïen, veral 'n bolvormige een, kan sy struktuur verander. Hierdie proses vind plaas onder die invloed van verskeie faktore. Dit is meestal hoë temperature, gekonsentreerde sure of swaar metale.

proteïen kwaternêre struktuurbinding tipe
proteïen kwaternêre struktuurbinding tipe

As 'n proteïenmolekule afwikkel tot 'n ketting van aminosure, word hierdie eienskap denaturasie genoem. Hierdie proses is omkeerbaar. Hierdie struktuur is in staat om weer bolletjies molekules te vorm. Hierdie omgekeerde proses word hernaturering genoem. As die aminosuurmolekules van mekaar wegbeweeg en peptiedbindings verbreek word, vind afbraak plaas. Hierdie proses is onomkeerbaar. So 'n proteïen kan nie herstel word nie. Vernietiging is deur elkeen van ons uitgevoer toe ons eiers gebraai het.

Dus, die kwaternêre struktuur van 'n proteïen is die tipe binding wat in 'n gegewe molekule gevorm word. Dit is sterk genoeg, maar onder die invloed van sekere faktore kan dit in duie stort.

Aanbeveel: