Volgens die Oparin-Haldane-teorie het lewe op ons planeet ontstaan uit 'n coacervate druppel. Dit was ook 'n proteïenmolekule. Dit wil sê, die gevolgtrekking volg dat dit hierdie chemiese verbindings is wat die basis is van alle lewe wat vandag bestaan. Maar wat is proteïenstrukture? Watter rol speel hulle vandag in die liggaam en mense se lewens? Watter tipe proteïene is daar? Kom ons probeer dit uitvind.
Proteïene: 'n algemene konsep
Vanuit die oogpunt van die chemiese struktuur is die molekule van die betrokke stof 'n volgorde van aminosure wat deur peptiedbindings onderling verbind is.
Elke aminosuur het twee funksionele groepe:
- karboksiel -COOH;
- aminogroep -NH2.
Dit is tussen hulle dat 'n binding in verskillende molekules gevorm word. Die peptiedbinding het dus die vorm -CO-NH. 'n Proteïenmolekule kan honderde of duisende van sulke groepe bevat, dit sal afhang van die spesifieke stof. Die tipes proteïene is baie uiteenlopend. Onder hulle is daar dié wat noodsaaklike aminosure vir die liggaam bevat, wat beteken dat hulle saam met kos ingeneem moet word. Daar is variëteite wat belangrike funksies in die selmembraan verrig ensy sitoplasma. Biologiese katalisators word ook geïsoleer - ensieme, wat ook proteïenmolekules is. Hulle word wyd in die menslike lewe gebruik, en neem nie net deel aan die biochemiese prosesse van lewende wesens nie.
Die molekulêre gewig van die verbindings wat oorweeg word, kan wissel van etlike tiene tot miljoene. Die aantal monomeereenhede in 'n groot polipeptiedketting is immers onbeperk en hang af van die tipe van 'n bepaalde stof. Proteïen in sy suiwer vorm, in sy oorspronklike bouvorm, kan gesien word wanneer 'n rou hoendereier ondersoek word. 'N Liggeel, deursigtige, digte kolloïdale massa, waarbinne die eiergeel geleë is - dit is die gewenste stof. Dieselfde kan gesê word vir lae-vet maaskaas, Hierdie produk is ook amper suiwer proteïen in sy natuurlike vorm.
Nie alle verbindings wat oorweeg word het egter dieselfde ruimtelike struktuur nie. In totaal word vier organisasies van die molekule onderskei. Die tipes proteïenstrukture bepaal die eienskappe daarvan en dui die kompleksiteit van die struktuur aan. Dit is ook bekend dat meer ruimtelik verstrengelde molekules uitgebreide verwerking in mense en diere ondergaan.
Tipe proteïenstrukture
Daar is vier van hulle in totaal. Dink aan wat elkeen van hulle is.
- Primêr. Verteenwoordig die gewone lineêre volgorde van aminosure wat deur peptiedbindings verbind word. Daar is geen ruimtelike kinkels nie, geen spiralisering nie. Die aantal skakels wat in die polipeptied ingesluit is, kan etlike duisende bereik. Soorte proteïene metsoortgelyke struktuur - glisielalanien, insulien, histone, elastien en ander.
- Sekondêr. Dit bestaan uit twee polipeptiedkettings wat in die vorm van 'n spiraal gedraai is en deur gevormde draaie na mekaar georiënteer is. In hierdie geval vorm waterstofbindings tussen hulle, wat hulle bymekaar hou. Dit is hoe 'n enkele proteïenmolekule gevorm word. Die tipes proteïene van hierdie tipe is soos volg: lisosiem, pepsien en ander.
- Tersiêre bouvorm. Dit is 'n diggepakte en kompak opgerolde sekondêre struktuur. Hier verskyn ander tipes interaksie, benewens waterstofbindings - dit is die van der Waals-interaksie en die kragte van elektrostatiese aantrekking, hidrofiel-hidrofobiese kontak. Voorbeelde van strukture is albumien, fibroien, syproteïen en ander.
- Kwaternêr. Die mees komplekse struktuur, wat verskeie polipeptiedkettings is wat in 'n spiraal gedraai is, in 'n bal gerol en almal saam in 'n bolletjie verenig is. Voorbeelde soos insulien, ferritien, hemoglobien, kollageen illustreer net so 'n proteïenkonformasie.
As ons al die gegewe strukture van molekules in detail vanuit 'n chemiese oogpunt oorweeg, dan sal die ontleding lank neem. Trouens, hoe hoër die konfigurasie, hoe meer kompleks en ingewikkelder sy struktuur, hoe meer tipes interaksies word in die molekule waargeneem.
Denaturering van proteïenmolekules
Een van die belangrikste chemiese eienskappe van polipeptiede is hul vermoë om onder die invloed van sekere toestande of chemiese middels af te breek. Dus,byvoorbeeld, verskeie tipes proteïen-denaturering is wydverspreid. Wat is hierdie proses? Dit bestaan uit die vernietiging van die inheemse struktuur van die proteïen. Dit wil sê, as die molekule aanvanklik 'n tersiêre struktuur gehad het, sal dit na die werking van spesiale middels ineenstort. Die volgorde van aminosuurreste bly egter onveranderd in die molekule. Gedenatureerde proteïene verloor vinnig hul fisiese en chemiese eienskappe.
Watter reagense kan lei tot die proses van bouvorm vernietiging? Daar is verskeie van hulle.
- Temperatuur. Wanneer dit verhit word, is daar 'n geleidelike vernietiging van die kwaternêre, tersiêre, sekondêre struktuur van die molekule. Visueel kan dit byvoorbeeld waargeneem word wanneer 'n gewone hoendereier gebraai word. Die gevolglike "proteïen" is die primêre struktuur van die albumienpolipeptied wat in die rou produk was.
- Bestraling.
- Werking met sterk chemiese middels: sure, alkalieë, soute van swaarmetale, oplosmiddels (byvoorbeeld alkohole, eters, benseen en ander).
Hierdie proses word soms ook molekulêre smelting genoem. Die tipes proteïendenaturering hang af van die middel onder wie se werking dit plaasgevind het. Boonop vind die omgekeerde proses in sommige gevalle plaas. Dit is hernaturering. Nie alle proteïene is in staat om hul struktuur terug te herstel nie, maar 'n beduidende deel daarvan kan dit doen. So, chemici van Australië en Amerika het die hernaturering van 'n gekookte hoendereier uitgevoer met behulp van 'n paar reagense en 'n sentrifugering metode.
Hierdie proses is belangrik vir lewende organismes in die sintese van polipeptiedkettings van ribosome en rRNA in selle.
Hidrolise van 'n proteïenmolekule
Saam met denaturering word proteïene gekenmerk deur 'n ander chemiese eienskap - hidrolise. Dit is ook die vernietiging van die inheemse bouvorm, maar nie aan die primêre struktuur nie, maar heeltemal aan individuele aminosure. 'n Belangrike deel van vertering is proteïenhidrolise. Die tipes hidrolise van polipeptiede is soos volg.
- Chemies. Gebaseer op die werking van sure of alkalieë.
- Biologies of ensiematies.
Die kern van die proses bly egter onveranderd en hang nie af van watter tipe proteïenhidrolise plaasvind nie. As gevolg hiervan word aminosure gevorm, wat na alle selle, organe en weefsels vervoer word. Hulle verdere transformasie bestaan uit die deelname van die sintese van nuwe polipeptiede, reeds dié wat nodig is vir 'n bepaalde organisme.
In die industrie word die proses van hidrolise van proteïenmolekules gebruik net om die regte aminosure te kry.
Funksies van proteïene in die liggaam
Verskillende tipes proteïene, koolhidrate, vette is noodsaaklike komponente vir die normale funksionering van enige sel. En dit beteken die hele organisme as 'n geheel. Daarom is hul rol grootliks te danke aan die hoë mate van betekenis en alomteenwoordigheid binne lewende wesens. Verskeie hooffunksies van polipeptiedmolekules kan onderskei word.
- Katalitiese. Dit word uitgevoer deur ensieme wat 'n proteïenstruktuur het. Ons sal later oor hulle praat.
- Struktuur. Tipes proteïene en hulfunksies in die liggaam beïnvloed hoofsaaklik die struktuur van die sel self, sy vorm. Boonop vorm polipeptiede wat hierdie rol verrig hare, naels, weekdierdoppe en voëlvere. Hulle is ook 'n sekere anker in die liggaam van die sel. Kraakbeen bestaan ook uit hierdie tipe proteïene. Voorbeelde: tubulien, keratien, aktien en ander.
- Regulerende. Hierdie funksie word gemanifesteer in die deelname van polipeptiede in sulke prosesse soos: transkripsie, translasie, selsiklus, splitsing, mRNA-lesing, en ander. In almal speel hulle 'n belangrike rol as 'n verkeersbeheerder.
- Sein. Hierdie funksie word uitgevoer deur proteïene wat op die selmembraan geleë is. Hulle stuur verskillende seine van een eenheid na 'n ander, en dit lei tot kommunikasie tussen weefsels. Voorbeelde: sitokiene, insulien, groeifaktore en ander.
- Vervoer. Sommige tipes proteïene en hul funksies wat hulle verrig, is eenvoudig noodsaaklik. Dit gebeur byvoorbeeld met die proteïen hemoglobien. Dit vervoer suurstof van sel tot sel in die bloed. Vir 'n persoon is hy onvervangbaar.
- Spaar of rugsteun. Sulke polipeptiede versamel in plante en diere-eiers as 'n bron van bykomende voeding en energie. 'n Voorbeeld is globuliene.
- Motiv. 'n Baie belangrike funksie, veral vir die eenvoudigste organismes en bakterieë. Hulle kan immers net beweeg met behulp van flagella of silia. En hierdie organelle is uit hul aard niks meer as proteïene nie. Voorbeelde van sulke polipeptiede is soos volg: miosien, aktien, kinesien en ander.
Dit is duidelik dat die funksies van proteïene in die menslike liggaam en anderlewende wesens is baie talryk en belangrik. Dit bevestig weereens dat lewe op ons planeet onmoontlik is sonder die verbindings wat ons oorweeg.
Beskermende funksie van proteïene
Polipeptiede kan teen verskeie invloede beskerm: chemies, fisies, biologies. Byvoorbeeld, as die liggaam in gevaar is in die vorm van 'n virus of bakterieë van 'n uitheemse aard, dan tree immunoglobuliene (teenliggaampies) met hulle in die stryd, wat 'n beskermende rol vervul.
As ons oor fisiese effekte praat, dan speel fibrien en fibrinogeen, wat by bloedstolling betrokke is, hier 'n groot rol.
Voedselproteïene
Dieetproteïentipes is soos volg:
- volledig - dié wat al die aminosure bevat wat nodig is vir die liggaam;
- onvolledig - dié waarin daar 'n onvolledige aminosuursamestelling is.
Albei is egter belangrik vir die menslike liggaam. Veral die eerste groep. Elke persoon, veral gedurende periodes van intensiewe ontwikkeling (kinderjare en adolessensie) en puberteit, moet 'n konstante vlak van proteïene in homself handhaaf. Ons het immers reeds die funksies oorweeg wat hierdie wonderlike molekules verrig, en ons weet dat feitlik nie 'n enkele proses nie, nie 'n enkele biochemiese reaksie binne ons kan klaarkom sonder die deelname van polipeptiede nie.
Daarom moet jy elke dag daaglikse proteïeninname inneem, wat in die volgende produkte vervat is:
- eier;
- melk;
- maaskaas;
- vleis en vis;
- bone;
- soja;
- bone;
- peanuts;
- koring;
- oats;
- lensies en ander.
As jy 0,6 g van 'n polipeptied per kg gewig per dag inneem, sal 'n persoon nooit hierdie verbindings ontbreek nie. As die liggaam vir 'n lang tyd nie die nodige proteïene ontvang nie, kom 'n siekte voor, wat die naam van aminosuurhonger het. Dit lei tot ernstige metaboliese afwykings en, as gevolg daarvan, baie ander kwale.
Proteïene in 'n hok
Binne die kleinste strukturele eenheid van alle lewende dinge – selle – is daar ook proteïene. Boonop verrig hulle byna al die bogenoemde funksies daar. Eerstens word die sitoskelet van die sel gevorm, bestaande uit mikrotubuli, mikrofilamente. Dit dien om vorm te behou, sowel as vir vervoer binne tussen organelle. Verskeie ione en verbindings beweeg langs proteïenmolekules, soos langs kanale of relings.
Die rol van proteïene wat in die membraan gedompel is en op die oppervlak daarvan geleë is, is ook belangrik. Hier voer hulle beide reseptor- en seinfunksies uit, neem deel aan die konstruksie van die membraan self. Hulle staan wag, wat beteken dat hulle 'n beskermende rol speel. Watter tipe proteïene in die sel kan aan hierdie groep toegeskryf word? Daar is baie voorbeelde, hier is 'n paar.
- Aktien en miosien.
- Elastin.
- Keratin.
- Kollageen.
- Tubulin.
- Hemoglobien.
- Insulien.
- Transkobalamien.
- Transferrin.
- Album.
Daar is 'n paar honderdverskeie tipes proteïene wat voortdurend binne elke sel rondbeweeg.
Tipe proteïene in die liggaam
Hulle is natuurlik 'n groot verskeidenheid. As jy probeer om alle bestaande proteïene op een of ander manier in groepe te verdeel, kan jy iets soos hierdie klassifikasie kry.
- Globulêre proteïene. Dit is dié wat deur 'n tersiêre struktuur voorgestel word, dit wil sê 'n diggepakte bol. Voorbeelde van sulke strukture is die volgende: immunoglobuliene, 'n beduidende deel van ensieme, baie hormone.
- Fibrillêre proteïene. Hulle is streng geordende drade met die korrekte ruimtelike simmetrie. Hierdie groep sluit proteïene met primêre en sekondêre struktuur in. Byvoorbeeld, keratien, kollageen, tropomiosien, fibrinogeen.
In die algemeen kan baie kenmerke as basis geneem word om proteïene in die liggaam te klassifiseer. Daar is nog niemand nie.
Ensieme
Biologiese katalisators van proteïenaard, wat alle voortgesette biochemiese prosesse aansienlik versnel. Normale metabolisme is eenvoudig onmoontlik sonder hierdie verbindings. Alle prosesse van sintese en verval, samestelling van molekules en hul replikasie, translasie en transkripsie, en ander word uitgevoer onder die invloed van 'n spesifieke tipe ensiem. Voorbeelde van hierdie molekules is:
- oksidoreduktase;
- transferases;
- katalase;
- hidrolase;
- isomerase;
- lyases en ander.
Vandag word ensieme in die alledaagse lewe gebruik. Dus, in die produksie van wasgoedPoeiers gebruik dikwels sogenaamde ensieme - dit is biologiese katalisators. Hulle verbeter die kwaliteit van wasgoed terwyl die gespesifiseerde temperatuurregime nagekom word. Bind maklik aan vuildeeltjies en verwyder dit van die oppervlak van materiaal.
Weens hul proteïenaard verdra ensieme egter nie te warm water of die nabyheid van alkaliese of suur middels nie. Inderdaad, in hierdie geval sal die proses van denaturering plaasvind.
