Proteïen: struktuur en funksies. Proteïen eienskappe

2024 Outeur: Angel Austin | [email protected]. Laas verander: 2023-12-17 05:14

Soos jy weet, is proteïene die basis vir die oorsprong van lewe op ons planeet. Volgens die Oparin-Haldane-teorie was dit die koacervate druppel, bestaande uit peptiedmolekules, wat die basis vir die geboorte van lewende dinge geword het. Dit is ongetwyfeld, want die ontleding van die interne samestelling van enige verteenwoordiger van die biomassa toon dat hierdie stowwe in alles voorkom: plante, diere, mikroörganismes, swamme, virusse. Boonop is hulle baie divers en makromolekulêr van aard.

Hierdie strukture het vier name, hulle is almal sinonieme:

• proteïene;
• proteïene;
• polipeptiede;
• peptiede.

Proteïenmolekules

Hulle getal is werklik onberekenbaar. Boonop kan alle proteïenmolekules in twee groot groepe verdeel word:

• eenvoudig - bestaan slegs uit aminosuurvolgordes wat deur peptiedbindings verbind word;
• kompleks - die struktuur en struktuur van die proteïen word gekenmerk deur bykomende protolitiese (prostetiese) groepe, ook genoem kofaktore.

Terselfdertyd het komplekse molekules ook hul eie klassifikasie.

Gradasie van komplekse peptiede

1. Glikoproteïene is nouverwante verbindings van proteïen en koolhidrate. in die struktuur van die molekuleprostetiese groepe van mukopolisakkariede is verweef.
2. Lipoproteïene is 'n komplekse verbinding van proteïen en lipied.
3. Metalloproteïene - metaalione (yster, mangaan, koper en ander) tree op as 'n prostetiese groep.
4. Nukleoproteïene - die verbinding van proteïen en nukleïensure (DNA, RNA).
5. Fosfoproteïene - die konformasie van 'n proteïen en 'n ortofosforsuurresidu.
6. Chromoproteïene - baie soortgelyk aan metalloproteïene, maar die element wat deel is van die prostetiese groep is 'n heelkleurige kompleks (rooi - hemoglobien, groen - chlorofil, ensovoorts).

Elke beskoude groep het verskillende struktuur en eienskappe van proteïene. Die funksies wat hulle verrig, wissel ook na gelang van die tipe molekule.

Chemiese struktuur van proteïene

Vanuit hierdie oogpunt is proteïene 'n lang, massiewe ketting van aminosuurreste wat met mekaar verbind word deur spesifieke bindings wat peptiedbindings genoem word. Van die systrukture van die sure vertrek takke - radikale. Hierdie struktuur van die molekule is aan die begin van die 21ste eeu deur E. Fischer ontdek.

Later is proteïene, die struktuur en funksies van proteïene in meer besonderhede bestudeer. Dit het duidelik geword dat daar net 20 aminosure is wat die struktuur van die peptied vorm, maar hulle kan op 'n verskeidenheid maniere gekombineer word. Vandaar die diversiteit van polipeptiedstrukture. Daarbenewens, in die proses van lewe en uitvoering van hul funksies, is proteïene in staat om 'n aantal chemiese transformasies te ondergaan. As gevolg hiervan, verander hulle die struktuur, en 'n heeltemal nuwetipe verbinding.

Om die peptiedbinding te breek, dit wil sê om die proteïen, die struktuur van die kettings, te breek, moet jy baie moeilike toestande kies (die werking van hoë temperature, sure of alkalieë, 'n katalisator). Dit is as gevolg van die hoë sterkte van kovalente bindings in die molekule, naamlik in die peptiedgroep.

Opsporing van die proteïenstruktuur in die laboratorium word uitgevoer deur gebruik te maak van die biureetreaksie - blootstelling van die polipeptied aan vars gepresipiteerde koper(II)-hidroksied. Die kompleks van die peptiedgroep en die koperioon gee 'n helder pers kleur.

Daar is vier hoofstrukturele organisasies, wat elkeen sy eie strukturele kenmerke van proteïene het.

Organisasievlakke: primêre struktuur

Soos hierbo genoem, is 'n peptied 'n volgorde van aminosuurreste met of sonder insluitings, koënsieme. So die primêre naam is so 'n struktuur van die molekule, wat natuurlik, natuurlik is, is werklik aminosure verbind deur peptiedbindings, en niks meer nie. Dit wil sê 'n polipeptied met 'n lineêre struktuur. Terselfdertyd is die strukturele kenmerke van proteïene van so 'n plan dat so 'n kombinasie van sure deurslaggewend is vir die verrigting van die funksies van 'n proteïenmolekule. As gevolg van die teenwoordigheid van hierdie kenmerke, is dit moontlik om nie net die peptied te identifiseer nie, maar ook om die eienskappe en rol van 'n heeltemal nuwe, wat nog nie ontdek is, te voorspel nie. Voorbeelde van peptiede met 'n natuurlike primêre struktuur is insulien, pepsien, chymotrypsien en ander.

Sekondêre bouvorm

Die struktuur en eienskappe van proteïene in hierdie kategorie is ietwat aan die verander. So 'n struktuur kan aanvanklik uit die natuur gevorm word of wanneer dit aan primêre harde hidrolise, temperatuur of ander toestande blootgestel word.

Hierdie bouvorm het drie variëteite:

1. Gladde, gereelde, stereoreëlmatige spoele gebou uit aminosuurreste wat om die hoof-as van die verbinding draai. Hulle word slegs bymekaar gehou deur waterstofbindings wat tussen die suurstof van een peptiedgroep en die waterstof van 'n ander voorkom. Boonop word die struktuur as korrek beskou as gevolg van die feit dat die draaie eweredig elke 4 skakels herhaal word. So 'n struktuur kan óf linkshandig óf regshandig wees. Maar in die meeste bekende proteïene oorheers die regsdraaiende isomeer. Sulke konformasies word alfastrukture genoem.
2. Die samestelling en struktuur van proteïene van die volgende tipe verskil van die vorige een deurdat waterstofbindings nie gevorm word tussen residue wat langs mekaar aan die een kant van die molekule staan nie, maar tussen aansienlik afgeleës, en op 'n voldoende groot afstand. Om hierdie rede neem die hele struktuur die vorm aan van verskeie golwende, kronkelende polipeptiedkettings. Daar is een kenmerk wat 'n proteïen moet vertoon. Die struktuur van aminosure op die takke moet so kort as moontlik wees, soos byvoorbeeld glisien of alanien. Hierdie tipe sekondêre konformasie word beta-velle genoem vir hul vermoë om aan mekaar vas te kleef om 'n gemeenskaplike struktuur te vorm.
3. Biologie verwys na die derde tipe proteïenstruktuur askomplekse, verstrooide, wanordelike fragmente wat nie stereoreëlmatigheid het nie en in staat is om die struktuur onder die invloed van eksterne toestande te verander.

Geen voorbeelde van proteïene wat natuurlik voorkom is geïdentifiseer nie.

Tersiêre onderwys

Dit is 'n redelik komplekse bouvorm wat "globule" genoem word. Wat is so 'n proteïen? Die struktuur daarvan is gebaseer op die sekondêre struktuur, maar nuwe tipes interaksies tussen die atome van die groeperings word bygevoeg, en die hele molekule blyk te vou, en fokus dus op die feit dat die hidrofiliese groepe binne-in die globule gerig is, en die hidrofobiese groepe is na buite gerig.

Dit verduidelik die lading van die proteïenmolekule in kolloïdale oplossings van water. Watter tipe interaksies is daar?

1. Waterstofbindings - bly onveranderd tussen dieselfde dele as in die sekondêre struktuur.
2. Hidrofobiese (hidrofiele) interaksies - vind plaas wanneer 'n polipeptied in water opgelos word.
3. Ioniese aantrekking - gevorm tussen teenoorgestelde gelaaide groepe aminosuurreste (radikale).
4. Kovalente interaksies - kan tussen spesifieke suurplekke gevorm word - sisteïenmolekules, of liewer, hul sterte.

Daarom kan die samestelling en struktuur van proteïene met 'n tersiêre struktuur beskryf word as polipeptiedkettings wat in bolletjies gevou is, wat hul konformasie vashou en stabiliseer as gevolg van verskeie tipes chemiese interaksies. Voorbeelde van sulke peptiede:fosfogliseraatkenase, tRNA, alfa-keratien, syfibroïen en ander.

Kwadranêre struktuur

Dit is een van die mees komplekse bolletjies wat proteïene vorm. Die struktuur en funksies van proteïene van hierdie soort is baie veelsydig en spesifiek.

Wat is hierdie bouvorm? Dit is verskeie (in sommige gevalle dosyne) groot en klein polipeptiedkettings wat onafhanklik van mekaar gevorm word. Maar dan, as gevolg van dieselfde interaksies wat ons vir die tersiêre struktuur oorweeg het, draai en vervleg al hierdie peptiede met mekaar. Op hierdie manier word komplekse konformasiebolletjies verkry, wat metaalatome, lipiedgroepe en koolhidraatgroepe kan bevat. Voorbeelde van sulke proteïene: DNA-polimerase, tabakvirusproteïenskulp, hemoglobien, en ander.

Al die peptiedstrukture wat ons oorweeg het, het hul eie identifikasiemetodes in die laboratorium, gebaseer op moderne moontlikhede om chromatografie, sentrifugering, elektron- en optiese mikroskopie en hoë rekenaartegnologieë te gebruik.

Uitgevoerde funksies

Die struktuur en funksie van proteïene is nou gekorreleer met mekaar. Dit wil sê, elke peptied speel 'n sekere rol, uniek en spesifiek. Daar is ook diegene wat verskeie beduidende operasies in een lewende sel gelyktydig kan uitvoer. Dit is egter moontlik om die hooffunksies van proteïenmolekules in die organismes van lewende wesens in 'n algemene vorm uit te druk:

1. Bewegingsondersteuning. Eensellige organismes, hetsy organelle, of sommigetipes selle is in staat tot beweging, sametrekking, verplasing. Dit word verskaf deur proteïene wat deel is van die struktuur van hul motoriese apparaat: silia, flagella, sitoplasmiese membraan. As ons praat van selle wat nie kan beweeg nie, dan kan proteïene bydra tot hul sametrekking (spiermiosien).
2. Voedende of reserwe-funksie. Dit is die ophoping van proteïenmolekules in die eiers, embrio's en sade van plante om die ontbrekende voedingstowwe verder aan te vul. Wanneer dit gesplit word, gee peptiede aminosure en biologies aktiewe stowwe wat nodig is vir die normale ontwikkeling van lewende organismes.
3. Energiefunksie. Benewens koolhidrate, kan proteïene ook krag aan die liggaam gee. Met die afbreek van 1 g van die peptied word 17,6 kJ bruikbare energie vrygestel in die vorm van adenosientrifosfaat (ATP), wat aan lewensbelangrike prosesse bestee word.
4. Sein- en regulatoriese funksie. Dit bestaan uit die implementering van noukeurige beheer oor deurlopende prosesse en die oordrag van seine van selle na weefsels, van hulle na organe, van laasgenoemde na sisteme, ensovoorts. 'n Tipiese voorbeeld is insulien, wat die hoeveelheid glukose in die bloed streng vasstel.
5. Reseptorfunksie. Dit word uitgevoer deur die konformasie van die peptied aan die een kant van die membraan te verander en die ander kant by die herstrukturering te betrek. Terselfdertyd word die sein en die nodige inligting oorgedra. Dikwels word sulke proteïene in die sitoplasmiese membrane van selle ingebou en oefen streng beheer uit oor alle stowwe wat daardeur beweeg. Stel ook in kennis oorchemiese en fisiese veranderinge in die omgewing.
6. Vervoerfunksie van peptiede. Dit word uitgevoer deur kanaalproteïene en draerproteïene. Hul rol is voor die hand liggend - die vervoer van die nodige molekules na plekke met 'n lae konsentrasie van dele met 'n hoë een. 'n Tipiese voorbeeld is die vervoer van suurstof en koolstofdioksied deur organe en weefsels deur die proteïen hemoglobien. Hulle voer ook die aflewering uit van verbindings met 'n lae molekulêre gewig deur die selmembraan binne.
7. Struktuurfunksie. Een van die belangrikste van dié wat proteïen verrig. Die struktuur van alle selle, hul organelle word presies deur peptiede verskaf. Hulle, soos 'n raam, bepaal die vorm en struktuur. Daarbenewens ondersteun hulle dit en wysig dit indien nodig. Daarom, vir groei en ontwikkeling, benodig alle lewende organismes proteïene in die dieet. Hierdie peptiede sluit elastien, tubulien, kollageen, aktien, keratien en ander in.
8. Katalitiese funksie. Ensieme doen dit. Hulle is baie en uiteenlopend en versnel alle chemiese en biochemiese reaksies in die liggaam. Sonder hul deelname kon 'n gewone appel in die maag binne slegs twee dae verteer word, met 'n hoë waarskynlikheid om te verrot. Onder die werking van katalase, peroksidase en ander ensieme neem hierdie proses twee uur. Oor die algemeen is dit te danke aan hierdie rol van proteïene dat anabolisme en katabolisme uitgevoer word, dit wil sê plastiese en energiemetabolisme.

Beskermende rol

Daar is verskeie tipes bedreigings waarteen proteïene ontwerp is om die liggaam te beskerm.

Eerste, chemieseaanval van traumatiese reagense, gasse, molekules, stowwe van verskillende spektrum van werking. Peptiede is in staat om in chemiese interaksie met hulle te tree, hulle om te skakel in 'n onskadelike vorm of bloot te neutraliseer.

Tweedens, die fisiese bedreiging van wonde - as die proteïen fibrinogeen nie betyds in fibrien omskep word op die plek van besering nie, dan sal die bloed nie stol nie, wat beteken dat blokkasie nie sal plaasvind nie. Dan, inteendeel, sal jy die plasmienpeptied nodig hê, wat in staat is om die stolsel op te los en die deursigtigheid van die vat te herstel.

Derde, die bedreiging vir immuniteit. Die struktuur en betekenis van proteïene wat immuunverdediging vorm, is uiters belangrik. Teenliggaampies, immunoglobuliene, interferone is almal belangrike en beduidende elemente van die menslike limfatiese en immuunstelsel. Enige vreemde deeltjie, skadelike molekule, dooie deel van die sel of die hele struktuur word aan onmiddellike ondersoek deur die peptiedverbinding onderwerp. Daarom kan 'n persoon onafhanklik, sonder die hulp van medisyne, homself daagliks beskerm teen infeksies en eenvoudige virusse.

Fisiese eienskappe

Die struktuur van 'n selproteïen is baie spesifiek en hang af van die funksie wat uitgevoer word. Maar die fisiese eienskappe van alle peptiede is soortgelyk en kom neer op die volgende eienskappe.

1. Die gewig van 'n molekule is tot 1 000 000 D altons.
2. Kolloïdale sisteme word in 'n waterige oplossing gevorm. Daar kry die struktuur 'n lading wat kan wissel na gelang van die suurheid van die omgewing.
3. Wanneer hulle aan strawwe toestande (bestraling, suur of alkali, temperatuur, ensovoorts) blootgestel word, kan hulle na ander vlakke van konformasies beweeg, dit isdenatureer. Hierdie proses is in 90% van die gevalle onomkeerbaar. Daar is egter ook 'n omgekeerde verskuiwing - hernaturering.

Dit is die hoofeienskappe van die fisiese eienskappe van peptiede.